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EHU087281

Sigma-Aldrich

MISSION® esiRNA

targeting human ACSL3

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About This Item

Código UNSPSC:
41105324
NACRES:
NA.51

descripción

Powered by Eupheria Biotech

Nivel de calidad

100

Línea del producto

MISSION®

Formulario

lyophilized powder

secuencia objetivo ADNc esiRNA

AAATTTCAAATGCTTATGAATCAAATCATTGTTGAACAAAAGATTTGTTGCTGTGTAATTATTGTCTTGTATGCATTTGAGAGAAATAAATATACCCATACTTATGTTTTAAGAAGTTGAGATCTTGTGAATATATGCCTGTCAGTGTCTTCTTTATATATTTATTTTTTATTAGAAAAAATGAAGTTTGGTTGGTGATGCATGAAACAAAATAGCAAGAGAGGGTTATAGTTTAATAGTAAGGGAGATAACACAGCATGTGTAGCACCAGTTGATAATTGGTCTCTAGTAGCTTACTGTCAAAATGTTCAATGAAGTCTTCTGTTCATCTGTTGAAACTAGGAAAATACCCAAACTTAAATGGAAGAATTCTGAAAGAGAGGATAGAATTTAAAGAACA

Ensembl | nº de acceso humano

ENSG00000123983

Nº de acceso NCBI

NM_004457

Condiciones de envío

ambient

temp. de almacenamiento

−20°C

Información sobre el gen

human ... ACSL3(2181) , ACSL3(2181)

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Descripción general

MISSION® esiRNA are endoribonuclease prepared siRNA. They are a heterogeneous mixture of siRNA that all target the same mRNA sequence. These multiple silencing triggers lead to highly-specific and effective gene silencing.

For additional details as well as to view all available esiRNA options, please visit SigmaAldrich.com/esiRNA.

Información legal

MISSION is a registered trademark of Merck KGaA, Darmstadt, Germany

Código de clase de almacenamiento

10 - Combustible liquids

Punto de inflamabilidad (°F)

Not applicable

Punto de inflamabilidad (°C)

Not applicable

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Sanchari Datta et al.
The Journal of cell biology, 218(4), 1335-1351 (2019-02-16)
Lipid droplets (LDs) are nutrient reservoirs used by cells to maintain homeostasis. Nascent droplets form on the endoplasmic reticulum (ER) and grow following an influx of exogenous fatty acids (FAs). The budding of LDs requires extensive ER-LD crosstalk, but how
Veijo T Salo et al.
Developmental cell, 50(4), 478-493 (2019-06-11)
Seipin is an oligomeric integral endoplasmic reticulum (ER) protein involved in lipid droplet (LD) biogenesis. To study the role of seipin in LD formation, we relocalized it to the nuclear envelope and found that LDs formed at these new seipin-defined

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