Saltar al contenido
Merck

A1153

Sigma-Aldrich

Aprotinin

3-8 TIU/mg solid, lyophilized powder

Sinónimos:

BPTI, Inhibidor de la tripsina pancreática bovina, Inhibidor de tripsina (básico), Trasylol

Iniciar sesiónpara Ver la Fijación de precios por contrato y de la organización


About This Item

Fórmula empírica (notación de Hill):
C284H432N84O79S7
Número de CAS:
Peso molecular:
6511.44
EC Number:
MDL number:
UNSPSC Code:
12352202
NACRES:
NA.77

product name

Aprotinina from bovine lung, lyophilized powder, 3-8 TIU/mg solid

biological source

bovine lung

form

lyophilized powder

specific activity

3-8 TIU/mg solid

mol wt

~6,500

solubility

H2O: ≥5 mg/mL

UniProt accession no.

storage temp.

2-8°C

InChI key

ZPNFWUPYTFPOJU-UHFFFAOYSA-N

Gene Information

cow ... PTI(404172)

¿Está buscando productos similares? Visita Guía de comparación de productos

General description

La aprotinina de pulmón bovino es una cadena polipeptídica globular con un peso molecular de 6,5 kDa. Comúnmente utilizada como inhibidor inespecífico de las proteasas de serina, la aprotinina contiene una lámina β antiparalela, una hélice 310 N-terminal y C-terminal y una hélice α. Los restos de aminoácidos 13 a 18 de la aprotinina son esenciales para su unión a las proteasas de serina.

Application

La aprotinina de pulmón bovino se ha utilizado:
  • como un inhibidor de proteasas en el tampón de análisis mediante radioinmunoprecipitación (RIPA) para la homogeneización de las células endoteliales microvasculares cardiacas (CMEC)(4) y las células epiteliales de mamífero
  • en el ensayo de angiogénesis para fibroblastos
  • en la estabilización proteómica del sobrenadante de la saliva

La aprotinina se utiliza en gran medida como un inhibidor de la tripsina.

Biochem/physiol Actions

La aprotinina es un inhibidor competitivo de las proteasas de serina que forma complejos estables con la enzima y bloquea sus centros activos. La unión es reversible, y la mayor parte de los complejos aprotinina-proteasa se disociarán a niveles de pH extremo de >10 o <3. Desde el punto de vista estructural, la aprotinina es una proteína globular monómera procedente del pulmón bovino que consta de 58 aminoácidos dispuestos en una sola cadena polipeptídica con tres puentes disulfuro reticulantes.
La aprotinina inhibe proteasas como la tripsina, la plasmina, la quimiotripsina y la trombina. Bloquea la síntesis de bradicinina a partir del cininógeno. Es útil para el tratamiento de la pérdida de sangre durante las operaciones.

Unit Definition

Una unidad inhibidora de tripsina (TIU) disminuirá la actividad de dos unidades de tripsina en un 50%, donde una unidad de tripsina hidrolizará 1,0 μmol de N-alfa-benzoil-DL-arginina p-nitroanilida por minuto a un pH de 7,8 y 25 °C. Otra unidad comúnmente utilizada es la KIU, donde 1 TIU = 1300 KIU.

Preparation Note

Este producto es un polvo liofilizado con actividad de 3-8 TIU/mg de polvo sólido. La aprotinina es libremente soluble en agua (>10 mg/ml) y en tampones acuosos con poca fuerza iónica. Las disoluciones diluidas tienden a ser menos estables que las concentradas, aunque la estabilidad de la disolución depende también del pH. La aprotinina es relativamente estable contra la desnaturalización; sólo la termolisina se ha demostrado capaz de degradarla a 60-80°C. La esterilización de la aprotinina puede conseguirse mediante filtración en un filtro de 0,2 μm.

also commonly purchased with this product

Referencia del producto
Descripción
Precios

Storage Class

11 - Combustible Solids

wgk_germany

WGK 1

flash_point_f

Not applicable

flash_point_c

Not applicable

ppe

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)


Certificados de análisis (COA)

Busque Certificados de análisis (COA) introduciendo el número de lote del producto. Los números de lote se encuentran en la etiqueta del producto después de las palabras «Lot» o «Batch»

¿Ya tiene este producto?

Encuentre la documentación para los productos que ha comprado recientemente en la Biblioteca de documentos.

Visite la Librería de documentos

Aprotinin interacts with substrate-binding site of human dipeptidyl peptidase III
Agic D, et al.
Journal of Biomolecular Structure & Dynamics, 8(1), 1-11 (2019)
RNAPro? SAL: A device for rapid and standardized collection of saliva RNA and proteins
Chiang SH, et al.
Biotechniques, 58(2), 69-76 (2015)
Perioperative systemic haemostatic agents
Mahdy AM and Webster NR
British journal of anaesthesia, 93(6), 842-858 (2004)
Engineering of a biomimetic pericyte-covered 3D microvascular network
Kim J,
PLoS ONE, 10(7), e0133880-e0133880 (2015)
The effects of cell death-inducing DNA fragmentation factor-alpha-like effector C (CIDEC) on milk lipid synthesis in mammary glands of dairy cows
Yang Y, et al.
Journal of Dairy Science, 100(5), 4014-4024 (2017)

Artículos

While aprotinin and bovine pancreatic trypsin inhibitor (BPTI) are the same protein sequence, the term aprotinin is typically used when describing the protein derived from bovine lung.

Elastase application index for understanding leukocyte elastase, a 29KDa serine endoprotease.

ReadyShield® phosphatase and protease inhibitor cocktail FAQ for sample protection in a variety of cell types and tissue extracts, including mammalian, plant, and microbial samples. Our ReadyShield® Protease Inhibitor Cocktail is a non-freezing solution that contains inhibitors with a broad specificity for serine, cysteine, acid proteases and aminopeptidases.

Analytical Enzyme Chymotrypsin: Chymotrypsin is produced in the acinar cells of the pancreas as the inactive precursor, chymotrypsinogen.

Protocolos

Objective: To standardize a procedure for the enzymatic assay of Aprotinin.

Nuestro equipo de científicos tiene experiencia en todas las áreas de investigación: Ciencias de la vida, Ciencia de los materiales, Síntesis química, Cromatografía, Analítica y muchas otras.

Póngase en contacto con el Servicio técnico