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L7286

Sigma-Aldrich

Lysine acetate salt

meets USP testing specifications

Sinónimos:

L-Lysine acetate salt, (S)-2,6-Diaminohexanoic acid

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About This Item

Fórmula empírica (notación de Hill):
C6H14N2O2 · C2H4O2
Número de CAS:
57282-49-2
Peso molecular:
206.24
EC Number:
260-664-4
MDL number:
MFCD00039069
UNSPSC Code:
12352209
PubChem Substance ID:
329817649

agency

meets USP testing specifications

application(s)

pharmaceutical (small molecule)

SMILES string

CC(O)=O.NCCCC[C@H](N)C(O)=O

InChI

1S/C6H14N2O2.C2H4O2/c7-4-2-1-3-5(8)6(9)10;1-2(3)4/h5H,1-4,7-8H2,(H,9,10);1H3,(H,3,4)/t5-;/m0./s1

InChI key

RRNJROHIFSLGRA-JEDNCBNOSA-N

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Storage Class

13 - Non Combustible Solids

wgk_germany

WGK 2

flash_point_f

Not applicable

flash_point_c

Not applicable

ppe

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)

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Certificados de análisis (COA)

Lot/Batch Number
125K0682
057H1257
056H12181
014K1267

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Jeongsoon Park et al.
Molecular cell, 50(6), 919-930 (2013-06-29)
Protein function is regulated by diverse posttranslational modifications. The mitochondrial sirtuin SIRT5 removes malonyl and succinyl moieties from target lysines. The spectrum of protein substrates subject to these modifications is unknown. We report systematic profiling of the mammalian succinylome, identifying
Katrin Bagola et al.
Molecular cell, 50(4), 528-539 (2013-05-15)
Ubiquitin-binding domains (UBDs) differentially recognize ubiquitin (ub) modifications. Some of them specifically bind mono-ub, as has been shown for the CUE domain. Interestingly, so far no significant ubiquitin binding has been observed for the CUE domain of yeast Cue1p. Cue1p
Gurpreet Kaur Dhami et al.
Molecular cell, 50(4), 565-576 (2013-05-28)
Although Numb exhibits its tumor-suppressive function in breast cancer in part by binding to and stabilizing p53, it is unknown how the Numb-p53 interaction is regulated in cells. We found that Numb is methylated in its phosphotyrosine-binding (PTB) domain by
Haig A Eskandarian et al.
Science (New York, N.Y.), 341(6145), 1238858-1238858 (2013-08-03)
Pathogens dramatically affect host cell transcription programs for their own profit during infection, but in most cases, the underlying mechanisms remain elusive. We found that during infection with the bacterium Listeria monocytogenes, the host deacetylase sirtuin 2 (SIRT2) translocates to
Kuo-Kuang Wen et al.
The Journal of biological chemistry, 288(26), 19140-19153 (2013-05-09)
Proper actin cytoskeletal function requires actin's ability to generate a stable filament and requires that this reaction be regulated by actin-binding proteins via allosteric effects on the actin. A proposed ionic interaction in the actin filament interior between Lys(113) of
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