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06-719

Sigma-Aldrich

Anticuerpo anti-Lexa, región de unión al ADN

Upstate®, from rabbit

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About This Item

UNSPSC Code:
12352203
eCl@ss:
32160702
NACRES:
NA.41

biological source

rabbit

Quality Level

antibody form

purified immunoglobulin

antibody product type

primary antibodies

clone

polyclonal

species reactivity

E. coli

manufacturer/tradename

Upstate®

technique(s)

immunoprecipitation (IP): suitable
western blot: suitable

isotype

IgG

NCBI accession no.

UniProt accession no.

shipped in

wet ice

target post-translational modification

unmodified

Gene Information

Escherichia coli K12 ... Lexa(948544)

General description

El anticuerpo anti-LexA permite la detección de la proteína LexA y de las proteínas recombinantes fusionadas con la proteína LexA. Este anticuerpo se puede utilizar para detectar la expresión de las posibles proteínas anzuelo construidas para utilizar con el sistema de doble híbrido de levadura u otros sistemas trampa de interacción. LexA añade entre 22 y 25 kDa a su proteína, dependiendo del número de aminoácidos extra.

Specificity

Reconoce la porción LexA de las proteínas fusionadas anzuelo utilizadas en el sistema del doble híbrido en levadura.

Immunogen

Dominio de unión al ADN etiquetado con HIS de la proteína LexA que corresponde a los residuos de aminoácidos 1 a 202

Application

Detección de LexA con anticuerpo anti-LexA, región de unión al ADN (anticuerpo policlonal de conejo), que ha demostrado que funciona en IP y WB.

Quality

evaluada de forma habitual mediante inmunotransferencia en levaduras transfectadas con LexA-pRB

Target description

24 kDa

Physical form

Presentación: Purificada

Analysis Note

Control
Extracto de células de levadura transfectadas con LexA-pRB

Legal Information

UPSTATE is a registered trademark of Merck KGaA, Darmstadt, Germany

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Storage Class

12 - Non Combustible Liquids

wgk_germany

WGK 1

flash_point_f

Not applicable

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Not applicable


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Fujita, T; Fujii, H
Testing null
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Cohesin associates with distinct sites on chromosomes to mediate sister chromatid cohesion. Single cohesin complexes are thought to bind by encircling both sister chromatids in a topological embrace. Transcriptionally repressed chromosomal domains in the yeast Saccharomyces cerevisiae represent specialized sites
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Protein-protein interactions are one of the most basic and critical processes underlying biological functions. Thus, identification of the interacting proteins of a protein of interest and further elucidation of the roles of the interactions is critical for understanding the related
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