A6338
Aldéhyde déshydrogénase, activée par le potassium from baker′s yeast (S. cerevisiae)
lyophilized powder, ≥2.0 units/mg protein
Synonyme(s) :
Aldéhyde:NAD[P]+ oxydoréductase
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About This Item
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Forme
lyophilized powder
Niveau de qualité
Activité spécifique
≥2.0 units/mg protein
Poids mol.
228 kDa
Composition
Protein, ≥5.0% biuret
Conditions d'expédition
dry ice
Température de stockage
−20°C
Description générale
L'aldéhyde déshydrogénase est présente dans le noyau, le cytosol, les mitochondries et le réticulum endoplasmique des cellules.
L'aldéhyde déshydrogénase (ALDH) est un tétramère qui possède plusieurs isoformes différentes. L'activité optimale de cette enzyme, testée dans un tampon pyrophosphate 0,01 M, présente un pic étroit à un pH d'environ 9,3 avec de l'acétaldéhyde en tant que substrat. Les ions potassium et la cystéine sont indispensables à l'activité de cette enzyme. Les ions K+ peuvent être remplacés par du rubidium ou des ions NH4+ la cystéine par du glutathion. Le lithium et les ions Na+ et Cs+ inhibent la réaction. L'aldéhyde déshydrogénase est inhibée par la propylurée, le crotonaldéhyde, l'isocyanate de n-propyle, l'isocyanate de cyclohexyle, la 1-n-propyl-1-[(4-chlorophényl)sulfonyl]-3-n-propylurée et la 1-méthyl-1-[(4-chlorophényl)sulfonyl]-3-n-propylurée. Cette enzyme peut servir à quantifier les aldéhydes présents dans le sang.
Application
L'aldéhyde déshydrogénase (ALDH) a servi à évaluer les effets d'extraits de poire sur l'activité ALDH. Elle a également été utilisée pour un dosage colorimétrique de l'éthanol consistant à surveiller la réduction enzymatique du nicotinamide adénine dinucléotide (NAD).
Actions biochimiques/physiologiques
L'aldéhyde déshydrogénase de levure de boulanger catalyse la réduction des nucléotides pyridiniques par plusieurs aldéhydes. Elle catalyse l'oxydation d'une grande diversité de substrats tels que l'acétaldéhyde, le formaldéhyde, le propionaldéhyde, le n-butylaldéhyde, l'isobutylaldéhyde, le n-valéraldéhyde, le caproaldéhyde, le benzaldéhyde, le glycoaldéhyde, le D-glycéraldéhyde, le semialdéhyde malonique et l'aldéhyde succinique. L'aldéhyde déshydrogénase est utilisée dans la recherche sur la production d'éthanol et d'isobutanol. La concentration en éthanol peut être déterminée par colorimétrie, en surveillant la réduction enzymatique du nicotinamide adénine dinucléotide (NAD) au moyen de l'alcool déshydrogénase, après une pré-élimination des aldéhydes par l'aldéhyde déshydrogénase.
Définition de l'unité
Une unité oxyde 1,0 μmol d'acétaldéhyde en acide acétique par minute, à 25 °C et à pH 8,0, en présence de β-NAD+, de potassium et de thiols.
Forme physique
Contient du lactose, des tampons citrate et phosphate de potassium et de l'acide mercaptosuccinique.
Reconstitution
Cette enzyme peut être dissoute à 0,3 mg/ml dans un tampon Tris-HCl 100 mM (pH 8,0) contenant 0,02 % de sérum albumine bovine.
Code de la classe de stockage
11 - Combustible Solids
Classe de danger pour l'eau (WGK)
WGK 3
Point d'éclair (°F)
Not applicable
Point d'éclair (°C)
Not applicable
Équipement de protection individuelle
Eyeshields, Gloves, type N95 (US)
Certificats d'analyse (COA)
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