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MSHVN4B

Millipore

Multiscreen® 96 well Plate, hydrophilic PVDF membrane

pore size 0.45 μm, non-sterile

Synonyme(s) :

Hydrophilic 96-Well Plate, PVDF 96-Well Plate

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About This Item

Code UNSPSC :
41104923
eCl@ss :
32039006
Nomenclature NACRES :
NB.22

Matériaux

Barex®
PVDF membrane (hydrophilic)
flat bottom wells
titanium dioxide

Niveau de qualité

400

Description

Receptor binding assays on whole cells and cell fragments, protein kinase/phosphatase precipitation assays, bead/resin based assays

Stérilité

non-sterile

Gamme de produits

MultiScreen®

Caractéristiques

hydrophilic
lid

Fabricant/nom de marque

MultiScreen®

Paramètres

50-250 μL sample volume (per well)

Technique(s)

activity assay: suitable (protein kinase/phosphatase precipitation)
bead-based assay: suitable
ligand binding assay: suitable
receptor binding assay: suitable

Hauteur

14.4 mm

Longueur

128 mm

Largeur

85.5 mm

Surface de filtration

0.28 cm2

Taille de la plaque/du plateau

96 wells

Volume maximum des puits

300 μL

Volume de travail

50-250 μL

Matrice

Durapore®

Dimension de pores

0.45 μm pore size

Type de liaison

low binding surface

Catégories apparentées

Application

MultiScreen® HTS HV Filter Plate, 0.45 μm, opaque, non-sterile has been used in the maltose-binding protein (MBP)-E6 and E6 association protein (AP) binding assay.

Caractéristiques et avantages

MultiScreen® Plates feature:
  • High throughput screening
  • The American National Standards Institute (ANSI) and the Society of Biomolecular Screening (SBS) standards compliance
  • Rigid sidewalls
  • Barcode-labeling capability
  • Design that prevents cross-well contamination

Informations légales

Barex is a registered trademark of INEOS Barex AG
Durapore is a registered trademark of Merck KGaA, Darmstadt, Germany
MULTISCREEN is a registered trademark of Merck KGaA, Darmstadt, Germany

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Code de la classe de stockage

10-13 - German Storage Class 10 to 13

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Anne Rietz et al.
PloS one, 11(2), e0149845-e0149845 (2016-02-26)
The human papillomavirus (HPV) HPV E6 protein has emerged as a central oncoprotein in HPV-associated cancers in which sustained expression is required for tumor progression. A majority of the E6 protein interactions within the human proteome use an alpha-helix groove

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