MABN826
Anticorps anti-phospho-α-synucléine (Ser129), clone 81A
clone 81A, from mouse
Synonyme(s) :
Alpha-synuclein, NACP, Non-A beta component of AD amyloid, Non-A4 component of amyloid precursor, Synuclein alpha-140
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About This Item
Code UNSPSC :
12352203
eCl@ss :
32160702
Nomenclature NACRES :
NA.41
Produits recommandés
Source biologique
mouse
Niveau de qualité
Forme d'anticorps
purified antibody
Type de produit anticorps
primary antibodies
Clone
81A, monoclonal
Espèces réactives
mouse, human
Technique(s)
electron microscopy: suitable
immunocytochemistry: suitable
immunofluorescence: suitable
immunohistochemistry: suitable (paraffin)
western blot: suitable
Isotype
IgG2aκ
Numéro d'accès NCBI
Numéro d'accès UniProt
Conditions d'expédition
dry ice
Modification post-traductionnelle de la cible
phosphorylation (pSer129)
Informations sur le gène
human ... SNCA(6622)
Description générale
L'alpha-synucléine (UniProt P37840 ; aussi dénommée NACP, composant non-amyloïde β de l'amyloïde de la maladie d'Alzheimer ("non-A beta component of AD amyloid"), composant non-A4 du précurseur de l'amyloïde ("non-A4 component of amyloid precursor"), ou synucléine alpha-140) est codée par le gène SNCA (aussi appelé NACP, PARK1, ou PARK4) (identifiant du gène : 6622) chez l'homme. Les agrégats pathologiques constituent une caractéristique commune à bon nombre de maladies neurodégénératives, comme les enchevêtrements neurofibrillaires (NFT) à base de protéine tau dans la maladie d’Alzheimer (MA ou AD) et la dégénérescence frontotemporale, ou les corps de Lewy (CL ou LB) à base d’α-synucléine (α-syn) dans la maladie de Parkinson (MP ou PD) et la démence à corps de Lewy (DCL ou DLB). L'alpha-synucléine est une protéine se liant aux phospholipides, concentrée dans les terminaisons présynaptiques où elle facilite la formation du complexe SNARE et module les fonctions synaptiques. L'alpha-synucléine est le principal composant des inclusions pathologiques qui caractérisent la PD, la DLB et l'atrophie multisystématisée (AMS ou MSA). La caséine kinase-1 (CK-1) et la CK-2 peuvent toutes deux catalyser la phosphorylation de l'alpha-synucléine au niveau du résidu Ser129, et l'alpha-synucléine avec résidu Ser129 phosphorylé est présente dans les inclusions d'alpha-synucléine.
Spécificité
Le clone 81A a permis de détecter la phosphorylation du résidu Ser129 de l'alpha-synucléine catalysée par CK1 et CK2, mais pas la phosphorylation du résidu Ser87 de l'alpha-synucléine catalysée par CK1, ni l'alpha-synucléine non phosphorylée (Waxman, E.A., et al. (2008). J. Neuropathol. Exp. Neurol. 67(5):402-416).
Immunogène
Peptide linéaire conjugué à de la KLH correspondant à une séquence de l'α-synucléine humaine comportant le résidu Ser129 phosphorylé.
Épitope : pSer129
Application
Domaine de recherche
Neurosciences
Neurosciences
Détectez la phospho-α-synucléine à l'aide de cet anticorps anti-phospho-α-synucléine (Ser129), clone 81A, dont l'utilisation a été validée en microscopie électronique, en immunocytochimie, en immunofluorescence, en immunohistochimie (paraffine) et en western blotting.
Immunohistochemistry Analysis: A 1:250-1,000 dilution from a representative lot detected α-synuclein pSer129 immunoreactivity associated with pathologic inclusions in M83 transgenic mouse brain and human PD brian.
Immunocytochemistry Analysis: A representative lot detected Ser129-phosphorylated α-synuclein in Lewy bodies-/LB- and Lewy-neurite-/LN-like inclusions in cultured embryonic hippocampal neurons from wild-type mice and mice carrying human mutant P301S tau transgene, but not Snca-/- mice, upon exposure to preformed α-synuclein fibrils (pffs) from C-terminally truncated, Myc-tagged α-synuclein (Guo, J.L., and Giasson, B.I. (2013). Cell. 154(1):103-117).
Electron Microscopy Analysis: A representative lot detected phosphorylated α-synuclein in close physical associations of tau in filamentous structures within neuronal processes of human P301S mutant tau transgenic mouse embryo hippocampal neurons exposed to α-synuclein fibrils formed by repeated rounds of self-seeding using C-terminally truncated, Myc-tagged α-synuclein (Guo, J.L., and Giasson, B.I. (2013). Cell. 154(1):103-117).
Western Blotting Analysis: A representative lot detected phosphorylation of the Triton-insoluble α-synuclein formed in cultured mouse embryonic hippocampal neurons upon exposure to preformed α-synuclein fibrils (pffs) from C-terminally truncated, Myc-tagged α-synuclein (Guo, J.L., and Giasson, B.I. (2013). Cell. 154(1):103-117).
Western Blotting Analysis: A representative lot detected Ser129 phosphorylation of Triton-insoluble, but not Triton-soluble, α-synuclein in the cingulate cortex extracts from DLB (dementia with Lewy bodies) patients and the cerebella extracts from patients with multiple systems atrophy (MSA) (Waxman, E.A., et al. (2008). J. Neuropathol. Exp. Neurol. 67(5):402-416).
Western Blotting Analysis: A representative lot detected CK1- and CK2-catalyzed alpha-synuclein Ser129 phosphorylation, but not CK1-catalyzed α-synuclein Ser87 phosphorylation, nor non-phosphorylated α-synuclein (Waxman, E.A., et al. (2008). J. Neuropathol. Exp. Neurol. 67(5):402-416).
Immunohistochemistry Analysis: A representative lot detected pathologic inclusions-associated α-synuclein Ser129 phosphorylation in paraffin-embedded brain tissue sections from patients with PD (Parkinson′s disease), DLB (dementia with Lewy bodies) and MSA (multiple systems atrophy), while clone 81A detected no α-synuclein Ser129 phosphorylation associated with neurofibrillary tangles in the hippocampus of a patient with Alzheimer′s disease (Waxman, E.A., et al. (2008). J. Neuropathol. Exp. Neurol. 67(5):402-416).
Immunofluorescence Analysis: A representative lot detected pathologic inclusions-associated α-synuclein Ser129 phosphorylation by fluorescent immunohistochemistry in paraffin-embedded cingulate cortex sections from a patient with LB variant of Alzheimer′s disease (LBVAD) and in the cerebellum sections from a patient with multiple systems atrophy (MSA) (Waxman, E.A., et al. (2008). J. Neuropathol. Exp. Neurol. 67(5):402-416).
Note: Incubating the transferred membrane with a combination of 4% paraformaldehyde and 0.01 ~ 0.1% glutaraldehyde is reported to produce an approximately 10-fold increase in the detection sensitivity of α-synuclein Ser129 phosphorylation by Western blotting. If not fixed, α-synuclein monomers can detach from the transferred membrane during incubation (Sasaki, A., et al. (2015). Sci. Rep. 5:14211).
Immunocytochemistry Analysis: A representative lot detected Ser129-phosphorylated α-synuclein in Lewy bodies-/LB- and Lewy-neurite-/LN-like inclusions in cultured embryonic hippocampal neurons from wild-type mice and mice carrying human mutant P301S tau transgene, but not Snca-/- mice, upon exposure to preformed α-synuclein fibrils (pffs) from C-terminally truncated, Myc-tagged α-synuclein (Guo, J.L., and Giasson, B.I. (2013). Cell. 154(1):103-117).
Electron Microscopy Analysis: A representative lot detected phosphorylated α-synuclein in close physical associations of tau in filamentous structures within neuronal processes of human P301S mutant tau transgenic mouse embryo hippocampal neurons exposed to α-synuclein fibrils formed by repeated rounds of self-seeding using C-terminally truncated, Myc-tagged α-synuclein (Guo, J.L., and Giasson, B.I. (2013). Cell. 154(1):103-117).
Western Blotting Analysis: A representative lot detected phosphorylation of the Triton-insoluble α-synuclein formed in cultured mouse embryonic hippocampal neurons upon exposure to preformed α-synuclein fibrils (pffs) from C-terminally truncated, Myc-tagged α-synuclein (Guo, J.L., and Giasson, B.I. (2013). Cell. 154(1):103-117).
Western Blotting Analysis: A representative lot detected Ser129 phosphorylation of Triton-insoluble, but not Triton-soluble, α-synuclein in the cingulate cortex extracts from DLB (dementia with Lewy bodies) patients and the cerebella extracts from patients with multiple systems atrophy (MSA) (Waxman, E.A., et al. (2008). J. Neuropathol. Exp. Neurol. 67(5):402-416).
Western Blotting Analysis: A representative lot detected CK1- and CK2-catalyzed alpha-synuclein Ser129 phosphorylation, but not CK1-catalyzed α-synuclein Ser87 phosphorylation, nor non-phosphorylated α-synuclein (Waxman, E.A., et al. (2008). J. Neuropathol. Exp. Neurol. 67(5):402-416).
Immunohistochemistry Analysis: A representative lot detected pathologic inclusions-associated α-synuclein Ser129 phosphorylation in paraffin-embedded brain tissue sections from patients with PD (Parkinson′s disease), DLB (dementia with Lewy bodies) and MSA (multiple systems atrophy), while clone 81A detected no α-synuclein Ser129 phosphorylation associated with neurofibrillary tangles in the hippocampus of a patient with Alzheimer′s disease (Waxman, E.A., et al. (2008). J. Neuropathol. Exp. Neurol. 67(5):402-416).
Immunofluorescence Analysis: A representative lot detected pathologic inclusions-associated α-synuclein Ser129 phosphorylation by fluorescent immunohistochemistry in paraffin-embedded cingulate cortex sections from a patient with LB variant of Alzheimer′s disease (LBVAD) and in the cerebellum sections from a patient with multiple systems atrophy (MSA) (Waxman, E.A., et al. (2008). J. Neuropathol. Exp. Neurol. 67(5):402-416).
Note: Incubating the transferred membrane with a combination of 4% paraformaldehyde and 0.01 ~ 0.1% glutaraldehyde is reported to produce an approximately 10-fold increase in the detection sensitivity of α-synuclein Ser129 phosphorylation by Western blotting. If not fixed, α-synuclein monomers can detach from the transferred membrane during incubation (Sasaki, A., et al. (2015). Sci. Rep. 5:14211).
Sous-domaine de recherche
Maladies neurodégénératives
Maladies neurodégénératives
Qualité
Confirmation d'identité par test d'isotypage.
Analyse par isotypage : L'identité de cet anticorps monoclonal est confirmée par isotypage comme étant de l'IgG2aκ.
Analyse par isotypage : L'identité de cet anticorps monoclonal est confirmée par isotypage comme étant de l'IgG2aκ.
Description de la cible
14,46 kDa (poids déterminé par calcul).
Forme physique
Format : Produit purifié
IgG2aκ monoclonale de souris purifiée contenant de la Tris-glycine 0,1 M (à pH 7,4), du NaCl 150 mM et 0,05 % d'azoture de sodium.
Produit purifié sur protéine G
Stockage et stabilité
Stable pendant 1 an entre 2 et 8 °C à partir de la date de réception.
Autres remarques
Clause de non-responsabilité
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Code de la classe de stockage
12 - Non Combustible Liquids
Classe de danger pour l'eau (WGK)
WGK 1
Point d'éclair (°F)
Not applicable
Point d'éclair (°C)
Not applicable
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