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Sigma-Aldrich

7-Aminoheptanoic acid

98%

Synonyme(s) :

7-Aminooenanthic acid

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About This Item

Formule linéaire :
H2N(CH2)6CO2H
Numéro CAS:
929-17-9
Poids moléculaire :
145.20
Numéro Beilstein :
906887
Numéro CE :
213-197-5
Numéro MDL:
MFCD00008242
Code UNSPSC :
12352106
ID de substance PubChem :
24857170
Nomenclature NACRES :
NA.22

Niveau de qualité

100

Pureté

98%

Forme

powder

Capacité de réaction

reaction type: solution phase peptide synthesis

Pf

192-195 °C (lit.)

Application(s)

peptide synthesis

Chaîne SMILES 

NCCCCCCC(O)=O

InChI

1S/C7H15NO2/c8-6-4-2-1-3-5-7(9)10/h1-6,8H2,(H,9,10)

Clé InChI

XDOLZJYETYVRKV-UHFFFAOYSA-N

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Code de la classe de stockage

11 - Combustible Solids

Classe de danger pour l'eau (WGK)

WGK 2

Point d'éclair (°F)

Not applicable

Point d'éclair (°C)

Not applicable

Équipement de protection individuelle

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)

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Certificats d'analyse (COA)

Lot/Batch Number
SDBB0488
STBK9723
STBG9104
STBG3728V
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V S De Serrano et al.
Biochemistry, 32(14), 3540-3548 (1993-04-13)
The involvement of specific aspartic acid (D) and glutamic acid (E) residues of the recombinant (r) kringle 2 (K2) domain of tissue-type plasminogen activator (tPA) in stabilizing its interaction with omega-amino acid ligands has been assessed by examination of these
Is there any need for a TAFI(a) inhibitor as thrombolytic drug?
Ellen Vercauteren et al.
Thrombosis research, 130(4), 574-575 (2012-07-31)
V S De Serrano et al.
Biochemistry, 31(47), 11698-11706 (1992-12-01)
The properties of the cationic locus within the recombinant (r) kringle 2 domain (residues 180-261) of tissue-type plasminogen activator ([K2tPA]) that are responsible for stabilization of its interaction with the carboxylate moiety of omega-amino acid ligands have been assessed by
Tomoyuki Sasaki et al.
Thrombosis research, 130(4), e222-e228 (2012-07-17)
Thrombin-activatable fibrinolysis inhibitor (TAFI) is a plasma zymogen that is activated by thrombin in plasma. In fibrinolytic processes, carboxy-terminal lysine (Lys) residues in partially degraded fibrin are important sites for plasminogen binding and activation, and an active form of TAFI
A A Ooka et al.
Biospectroscopy, 5(1), 9-17 (1999-04-29)
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