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Merck

SCP0063

Calpastatin Peptide

≥95% (HPLC), Ac 184-210

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Über diesen Artikel

Empirische Formel (Hill-System):
C142H230N36O44S1
Molekulargewicht:
3177.63
UNSPSC-Code:
12352202
NACRES:
NA.32
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Produktname

Calpastatin-Peptid Ac 184–210, ≥95% (HPLC)

Assay

≥95% (HPLC)

Form

lyophilized

Zusammensetzung

Peptide Content, ≥75%

Lagerbedingungen

protect from light

Lagertemp.

−20°C

Amino Acid Sequence

Ac-Asp-Pro-Met-Ser-Ser-Thr-Tyr-Ile-Glu-Glu-Leu-Gly-Lys-Arg-Glu-Val-Thr-Ile-Pro-Pro-Lys-Tyr-Arg-Glu-Leu-Leu-Ala-NH2

Anwendung

Calpastatin-Peptid Ac 184-210 wurde als endogener Calpaininhibitor zum Untersuchen seiner Wirkung auf die Spaltung von myristoyliertem Alanin-reichem C-Kinase-Substrat (MARCKS) in Mäusenierenzellen eingesetzt. Es wurde auch als Calpaininhibitor zum Untersuchen seiner Wirkung auf die Bildung von DNA-Platin-Addukten durch Cisplatin (CDDP) in Neuronenzellen eingesetzt.

Biochem./physiol. Wirkung

Calpastatin, das sich im Zytosol befindet, ist an der selektiven Proteinspaltung als Reaktion auf die Calciumsignalisierung beteiligt.
Calpastatin, eine Komponente des Calpain-Calpastatin-Systems, ist ein Calpain (Calcium-abhängiger Cysteinprotease)-Inhibitor. Das Calpain/Calpastatin-System ist an zahlreichen Membranfusionsprozessen wie der Exozytose neuraler Vesikel und Thrombozyten- und Erythrozytenaggregation beteiligt.

Lagerklassenschlüssel

11 - Combustible Solids

WGK

WGK 3

Flammpunkt (°F)

Not applicable

Flammpunkt (°C)

Not applicable


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Calpain in the cleavage of alpha-synuclein and the pathogenesis of Parkinson's disease
Shams R, et al.
Progress in Molecular Biology and Translational Science, 167, 107-124 (2019)
Aysel Cetinkaya-Fisgin et al.
Scientific reports, 10(1), 21889-21889 (2020-12-16)
Cisplatin is a commonly used chemotherapy agent with significant dose-limiting neurotoxicity resulting in peripheral neuropathy. Although it is postulated that formation of DNA-platinum adducts is responsible for both its cytotoxicity in cancer cells and side effects in neurons, downstream mechanisms
Darrice S Montgomery et al.
American journal of physiology. Cell physiology, 313(1), C42-C53 (2017-05-05)
We previously demonstrated a role for the myristoylated alanine-rich C kinase substrate (MARCKS) to serve as an adaptor protein in the anionic phospholipid phosphate-dependent regulation of the epithelial sodium channel (ENaC). Both MARCKS and ENaC are regulated by proteolysis. Calpains

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