S4942
SYPRO® Rubin-Protein-Gel-Farbstoff
Synonym(e):
SYPRO® dye, protein gel stain
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About This Item
UNSPSC-Code:
41105322
NACRES:
NA.32
Empfohlene Produkte
Haltbarkeit
≥6 mo. (when stored at room temperature and protected from light)
Qualitätsniveau
Methode(n)
protein staining: suitable
Fluoreszenz
λex 280,450 nm; λem 610 nm
Allgemeine Beschreibung
SYPRO® Ruby Protein Gel Stain ist ein sofort einsatzbereiter, hochempfindlicher, lumineszenter Farbstoff für den Nachweis von Proteinen, die durch Polyacrylamid-Gelelektrophorese (PAGE) getrennt wurden. Dieser speziell für den Einsatz in 2-D PAGE konzipierte Farbstoff, hat sich auch als eine ausgezeichnete Wahl für 1-D PAGE und isoelektrische Fokussierungs-Gele (IEF) erwiesen. SYPRO® Ruby Protein Gel Stain erzielt eine Empfindlichkeit vergleichbar mit vielen Silberfärbungs-Techniken. SYPRO® Ruby Protein Gel Stain, im Gegensatz zu Silberfärbung:
- verwendet ein einfaches Färbeprotokoll, ohne die Möglichkeit des "Overstaining"
- liefert eine linearen Quantifizierungsbereich von über drei Größenordnungen
- zeigt weniger Protein-Protein-Variabilität
- färbt Glykoproteine, Lipoproteine, Calcium-bindende Proteine, Fibrilläre Proteine und andere schwer zu färbende Proteine ?
- färbt keine Fremd-Nukleinsäuren
- stört nicht bei anschließender Proteinanalyse durch Edman-Sequenzierung oder Massenspektrometrie
Anwendung
Die SYPRO Ruby Proteingelfärbung wird zum Färben von Proteinen nach der Natriumdodecylsulfat-Polyacrylamidgelelektrophorese (SDS-PAGE) eingesetzt.
Vorsicht
vor Licht schützen
Rechtliche Hinweise
SYPRO is a registered trademark of Life Technologies
Lagerklassenschlüssel
10 - Combustible liquids
WGK
WGK 3
Flammpunkt (°F)
Not applicable
Flammpunkt (°C)
Not applicable
Persönliche Schutzausrüstung
Eyeshields, Gloves, multi-purpose combination respirator cartridge (US)
Analysenzertifikate (COA)
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Christoph Schröder et al.
Methods in molecular biology (Clifton, N.J.), 785, 203-221 (2011-09-09)
Antibody microarrays are a multiplexing technique for the analyses of hundreds of different analytes in parallel from small sample volumes of few microlitres only. With sensitivities in the picomolar to femtomolar range, they are gaining importance in proteomic analyses. These
Silicatein-mediated incorporation of titanium into spicules from the demosponge Suberites domuncula.
Filipe Natalio et al.
Cell and tissue research, 339(2), 429-436 (2009-12-17)
Primmorphs (a three-dimensional sponge primary cell culture system) have been revealed to be a cell/tissue nano-factory for the production of tailor-made hybrid nanostructures. Growth of primmorphs is stimulated by the presence of a titanium alkoxide precursor tolerating titania (TiO2) concentrations
Chronic hypoxia alters mitochondrial composition in human macrophages.
Fuhrmann DC, et al.
Biochimica et Biophysica Acta, 1834, 2750-2760 (2013)
Jennifer Osten et al.
The Journal of general physiology, 154(10) (2022-09-03)
The β-myosin heavy chain expressed in ventricular myocardium and the myosin heavy chain (MyHC) in slow-twitch skeletal Musculus soleus (M. soleus) type-I fibers are both encoded by MYH7. Thus, these myosin molecules are deemed equivalent. However, some reports suggested variations
Saskia Hutten et al.
Cell reports, 33(12), 108538-108538 (2020-12-29)
Nuclear import receptors, also called importins, mediate nuclear import of proteins and chaperone aggregation-prone cargoes (e.g., neurodegeneration-linked RNA-binding proteins [RBPs]) in the cytoplasm. Importins were identified as modulators of cellular toxicity elicited by arginine-rich dipeptide repeat proteins (DPRs), an aberrant
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