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Merck

C4243

Sigma-Aldrich

Bovine Collagen Type I

from bovine skin, liquid, 2.9-3.2 mg/mL, ≥99.9% (SDS-PAGE), suitable for cell culture, used for 3D gel formation

Synonym(e):

Kollagenextrakt, Rinderkollagenlösung

Anmeldenzur Ansicht organisationsspezifischer und vertraglich vereinbarter Preise


About This Item

MDL-Nummer:
UNSPSC-Code:
12352202
NACRES:
NA.75
Preise und Verfügbarkeit sind derzeit nicht verfügbar.

Produktbezeichnung

Kollagen -Lösung aus Rinderhaut, Type I, 2.9-3.2 mg/mL, suitable for cell culture, sterile-filtered

Biologische Quelle

bovine skin

Qualitätsniveau

Sterilität

sterile-filtered

Produktlinie

BioReagent

Assay

≥99.9% (SDS-PAGE)

Form

liquid

Verpackung

pkg of 100 mL
pkg of 20 mL

Konzentration

2.9-3.2 mg/mL

Methode(n)

cell culture | mammalian: suitable (and for 3D matrix formation)

Oberflächendeckung

6‑10 μg/cm2

Eignung

gelation test tested

UniProt-Hinterlegungsnummer

Bindungsspezifität

Peptide Source: Fibrinogen

Fremdaktivität

endotoxin ≤1.0 μmole/min-mg protein

Versandbedingung

wet ice

Lagertemp.

2-8°C

Angaben zum Gen

human ... COL1A1(282187)

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Allgemeine Beschreibung

Kollagenlösung wird gewonnen, indem Kollagenmoleküle in wässriger Lösung gelöst werden.[1] Kollagen Typ Iα1 (COL1A1) wird von dem Gen kodiert, das auf dem menschlichen Chromosom 17q21.33 lokalisiert ist.[2] Es ist das am häufigsten vorkommende extrazelluläre Matrix-Protein (EZM) beim Menschen.[3][2] Kollagen Typ I ist das wichtigste Strukturprotein von Knochen, Sehnen, Haut und Cornea. Das kodierte Protein ist ein Heterotrimer aus zwei α1-Ketten und einer α2-Kette.[3]Typ-I-Kollagen unterscheidet sich von anderen Kollagenen durch seine geringe Lysin-Hydroxylierung und seinen niedrigen Kohlenhydratgehalt. Als Heterodimer, das aus zwei a1-Ketten und einer a2-Kette besteht, bildet es bei einem neutralen pH-Wert und 37 °C spontan ein Tripelhelixgerüst.

Anwendung

Diese hochgradig aufgereinigte Lösung eignet sich für die Bildung einer 3D-Matrix in Zellkultur. 3D-Kollagengele imitieren die In-vivo-Zellphysiologie besser als traditionelle 2D-Systeme und erwiesen sich als erfolgreich für verschiede Zelltypen, einschließlich Herz- und Corneafibroblasten, Kupffer-Zellen und Neuroblastomzellen. Solche 3D-Gele sind auch nützlich für Untersuchungen der Mechanotransduktion, einer Zellsignalisierung, welche die Umwandlung von mechanischen Signalen zu biochemischen Signalen involviert.
Kollagenlösung aus Rinderhaut wurde für folgende Anwendungen eingesetzt:

  • Zur Herstellung von Kollagengelen.[4]
  • Zum Beschichten von Zellkulturschalen für HeLa-Zelllinien-Kulturen.[5]
  • Zum Aufbau von Hydrogelen für die Beladung in HepG2-Zellkulturen.[6]

Biochem./physiol. Wirkung

Bei der Kollagenlösung aus Rinderhaut handelt es sich um eine hochgereinigte Lösung, die für die 3-D-Matrixbildung in Zellkulturen geeignet ist. 3D-Kollagengele imitieren die In-vivo-Zellphysiologie besser als traditionelle 2D-Systeme und erwiesen sich als erfolgreich für verschiede Zelltypen, einschließlich Herz- und Corneafibroblasten, Kupffer-Zellen und Neuroblastomzellen. Solche 3D-Gele sind auch nützlich für Untersuchungen der Mechanotransduktion, einer Zellsignalisierung zur Umwandlung von mechanischen Signalen zu biochemischen Signalen. Kollagen Typ I (COL1A1) ist an der Fibrose beteiligt.[7] COL1A1 ist ein wichtiger Bestandteil der Bindegewebematrix. [8] Es spielt eine wichtige Rolle beim Wachstum und der Erhaltung der Organ- und Gewebeintegrität. Dieses Protein nimmt auch am Prozess der Gewebereparatur teil.[9]
In 3D-Umgebungen können Zellfortsätze Integrine auf Zelloberflächen nutzen, um bestimmte Signalwege zu aktivieren, und integranabhängige mechanische Wechselwirkungen, die aus der Verflechtung von Matrixfibrillen resultieren, sind möglich.

Komponenten

Kollagen Typ I unterscheidet sich von anderen Kollagenen durch seine geringe Lysin-Hydroxylierung und den geringen Kohlenhydratgehalt. Als Heterodimer, das aus zwei a1-Ketten und einer a2-Kette besteht, bildet es bei einem neutralen pH-Wert und 37 °C spontan ein Tripelhelixgerüst.

Vorsicht

Dieses Produkt wird auf Nasseis versendet. Bei einer empfohlenen Lagertemperatur von 2 bis 8 °C ist das Produkt 2 Jahre haltbar.

Angaben zur Herstellung

Dieses Produkt wird aus Rinderkollagen Typ I hergestellt, das aus Haut extrahiert und aufgereinigt wird, und enthält einen hohen Monomergehalt. Das rohe Kollagen, das für die Herstellung dieses Produkts verwendet wird, wurde aus einer geschlossenen Herde isoliert und mit einem GMP-Herstellungsprozess aufgereinigt, der die Inaktivierung von möglichen Prionen oder Viruskontaminationen einschließt. Es wird als wässrige 3-mg/ml-Lösung in 0,01 mol/l HCl mit einem pH-Wert von 2,0 bereitgestellt. Kollagen denaturiert, wenn es hohen Temperaturen oder Bestrahlung ausgesetzt wird. Stammlösung oder verdünnte Lösungen vor einer pH-Anpassung gekühlt lagern. Nach einer pH-Anpassung auf 7 sollten die Lösungen 40 °C nicht übersteigen und nicht eingefroren werden.

Sonstige Hinweise

Kollagen wird in verschiedene strukturell und genetisch unterschiedliche Typen unterteilt. Wir verwenden die von Bornstein und Traub vorgeschlagene Nomenklatur. Achten Sie darauf, dass Sie Sigma-Bezeichnungen nicht mit anerkannten Collagen-Typen verwechseln.

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Produkt-Nr.
Beschreibung
Preisangaben

Lagerklassenschlüssel

12 - Non Combustible Liquids

WGK

nwg

Flammpunkt (°F)

Not applicable

Flammpunkt (°C)

Not applicable

Persönliche Schutzausrüstung

Eyeshields, Gloves, multi-purpose combination respirator cartridge (US)


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Oxygen Consumption Characteristics in 3D Constructs Depend on Cell Density
Magliaro C, et al.
Frontiers in Bioengineering and Biotechnology, 7 (2019)
Oxygen Consumption Characteristics in 3D Constructs Depend on Cell Density
Chiara Magliaro, et al.
Frontiers in Bioengineering and Biotechnology, 7, 251-251 (2019)
Xin-Hua Liao et al.
Scientific reports, 7, 43639-43639 (2017-03-07)
Hepatocellular carcinoma (HCC) is one of the most prevalent and malignant cancers with high inter- and intra-tumor heterogeneity. A central common signaling mechanism in cancer is proline-directed phosphorylation, which is further regulated by the unique proline isomerase Pin1. Pin1 is
Bursts of activity in collective cell migration
Chepizhko O, et al.
Journal of Separation Science, 113 (41) , 11408-11413 (2016)
The Biomedical Engineering Handbook (1999)

Questions

1–2 of 2 Questions  
  1. Does diluting C4243, a 3mg/ml collagen solution, to 0.03mg/ml will result in gel formation at room temperature?

    Does diluting C4243, a 3mg/ml collagen solution, to 0.03mg/ml will result in gel formation at room temperature?

    1 answer
    1. The laboratory has not conducted characterization of this product. In the literature linked below, when testing the stiffness of collagen gels, a noticeable decrease in stiffness corresponds with a reduction in collagen concentration to as low as 0.4 mg/mL. Given that 0.03 mg/mL represents a concentration more than ten times lower, it is unlikely that gel formation at this concentration would be practically applicable.

      For further reading on the subject, the following publication might be useful: "Effect of collagen gel stiffness on neurite extension", J Biomater Sci Polym Ed. 2004;15(12):1521-31. doi: 10.1163/1568562042459698. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/15696797/

      Helpful?

  2. What does the "Other Notes" statement in the product description mean when it cautions against confusing Sigma-type designations with recognized collagen classification types?

    1 answer
    1. The product C4243 is a sterile-filtered bovine skin collagen solution suitable for cell culture. It is prepared from type I bovine collagen, following the nomenclature proposed by Bornstein and Traub.

      The caution regarding the confusion of Sigma-type designations with recognized collagen classification types refers to specific examples such as Cat # C3657, which is listed as (Sigma Type IX) but is actually Collagen from human placenta Bornstein and Traub Type V, based on literature-based classification. Type IX is an internal classification used by Sigma.

      Helpful?

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