93006
ω-Transaminase, Neosartorya fischeri
recombinant, expressed in E. coli, ≥0.4 U/mg
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About This Item
Empfohlene Produkte
Rekombinant
expressed in E. coli
Qualitätsniveau
Form
powder
Spezifische Aktivität
≥0.4 U/mg
Lagertemp.
−20°C
Verpackung
Bottomless glass bottle. Contents are inside inserted fused cone.
Einheitendefinition
1 U entspricht der Enzymmenge, die 1 μmol Acetophenon pro Minute bei 30°C freisetzt. (R(−)-α-Methyl-benzylamin als Substrat).
Signalwort
Danger
H-Sätze
P-Sätze
Gefahreneinstufungen
Resp. Sens. 1 - Skin Sens. 1
Lagerklassenschlüssel
11 - Combustible Solids
WGK
WGK 3
Flammpunkt (°F)
Not applicable
Flammpunkt (°C)
Not applicable
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Enzymatic studies on the metabolism of beta-alanine.
O HAYAISHI et al.
The Journal of biological chemistry, 236, 781-790 (1961-03-01)
Lack of stringent stereospecificity in the inactivation of pyridoxal phosphate-dependent enzymes by suicide-substrates.
C Danzin et al.
Progress in clinical and biological research, 144A, 377-385 (1984-01-01)
Hyungdon Yun et al.
Applied and environmental microbiology, 70(4), 2529-2534 (2004-04-07)
Alcaligenes denitrificans Y2k-2 was obtained by selective enrichment followed by screening from soil samples, which showed omega-amino acid:pyruvate transaminase activity, to kinetically resolve aliphatic beta-amino acid, and the corresponding structural gene (aptA) was cloned. The gene was functionally expressed in
J-S Shin et al.
Applied microbiology and biotechnology, 61(5-6), 463-471 (2003-04-11)
A transaminase from Vibrio fluvialis JS17 showing activity toward chiral amines was purified to homogeneity and its enzymatic properties were characterized. The transaminase showed an apparent molecular mass of 100 kDa as determined by gel filtration chromatography and a subunit
K Yonaha et al.
The Journal of biological chemistry, 267(18), 12506-12510 (1992-06-25)
The complete amino acid sequence of bacterial omega-amino acid:pyruvate aminotransferase (omega-APT) was determined from its primary structure. The enzyme protein was fragmented by CNBr cleavage, trypsin, and Staphylococcus aureus V8 digestions. The peptides were purified and sequenced by Edman degradation.
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