MABE343
Anti-Puromycin-Antikörper, Klon 12D10
clone 12D10, from mouse
Synonym(e):
Anti-Puromycin, Clone 12D10 Anti-Puromycin, Puromycin Detection Antibody
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About This Item
UNSPSC-Code:
12352203
eCl@ss:
32160702
NACRES:
NA.41
Empfohlene Produkte
Biologische Quelle
mouse
Qualitätsniveau
Antikörperform
purified immunoglobulin
Antikörper-Produkttyp
primary antibodies
Klon
12D10, monoclonal
Speziesreaktivität
human
Speziesreaktivität (Voraussage durch Homologie)
all
Methode(n)
flow cytometry: suitable
immunocytochemistry: suitable
immunofluorescence: suitable
immunohistochemistry: suitable
immunoprecipitation (IP): suitable
western blot: suitable
Isotyp
IgG2aκ
Versandbedingung
wet ice
Posttranslationale Modifikation Target
unmodified
Angaben zum Gen
human ... NPEPPS(9520)
Allgemeine Beschreibung
Puromycin ist ein Aminoukleosid-Antibiotikum, das aus dem Bakterium Streptomyces alboniger gewonnen wird und als Proteinsynthesehemmer wirkt, der die Translation durch verfrühte Terminierung der Ribosomketten verhindert. Monoklonale Antikörper gegen Puromycin können bei standardmäßigen immunchemischen Verfahren zur direkten Überwachung der Translation verwendet werden. Diese Verfahren werden als SunSET (Surface Sensing of Translation) bezeichnet. Ein Teil des Moleküls ähnelt dem 3′-Ende der Aminoacyl-tRNA, weshalb es bei der Analyse der Proteintranslation nützlich ist. Puromycin veranlasst die DNA-Fragmentierung in Thymozyten und menschlichen HL-60-Leukämiezellen.
Spezifität
Anti-Puromycin-Antikörper, Klon 12D10, reagiert nachweislich mit einer menschlichen Untersuchungsprobe, die mit Puromycin vorinkubiert wurde. Prognostizierte Reaktion mit allen Spezies, wenn die Probe mit Puromycin vorinkubiert wurde.
Immunogen
Puromycin aus Streptomyces alboniger
Anwendung
Analyse durch Western Blotting (Gesamtproteinfärbung): Mit Puromycin und Cycloheximid oder nur mit Puromycin behandelte HEK293-Zelllysate wurden mithilfe von SDS-PAGE aufgelöst und auf eine Membran übertragen. Die Proteine wurden mithilfe von Ponceau S-Färbung sichtbar gemacht.
Immunzytochemie-Analyse: Eine 1:10.000-Verdünnung einer repräsentativen Probe detektierte neu synthetisierte Proteine mit integriertem Puromycin in HeLa-Zellen, die mit Puromycin behandelt wurden.
Analyse durch Western Blotting (WB): Eine repräsentative Probe detektierte neu synthetisierte Proteine mit integriertem Puromycin bei WB (Reineke, L. C., et al. (2012). Mol Biol Cell. 23(18):3499-3510.; Trinh, M. A. et al. (2012). Cell Rep. 1(6):678-688.; Fortin, D. A., et al. (2012). J Neurosci. 32(24):8127-8137.; Clavarino, G., et al. (2012). PLoS Pathog. 8(5):e1002708.; David, A., et al. (2012). J Cell Biol. 197(1):45-57.; White, L. K., et al. (2011). J Virol. 85(1):606-620.; Hoeffer, C. A., et al. (2011). Proc Natl Acad Sci USA. 108(8):3383-3388.; Goodman, C. A., et al. (2010). FASEB J. 25(3):1028-1039.; Schmidt, E., K., et al. (2009). Nat Methods. 6(4):275-277.; Santini, E., et al. (2013). Nature. 493(7432):411-415.; Quy. P. N., et al. (2013). J Biol Chem. 288(2):1125-1134.; Hulmi. J. J., et al. (2012). Am J Physiol Endocrinol Metab. 304(1):E41-50.; Bhattacharya, A., et al. (2012). Neuron. 76(2):325-337.; Hoeffer, C. A., et al. (2013). J Neurophysiol. 109(1):68-76.).
Immunfluoreszenz-Analyse: Eine repräsentative Probe detektierte neu synthetisierte Proteine mit integriertem Puromycin bei WB (Reineke, L. C., et al. (2012). Mol Biol Cell. 23(18):3499-3510.; Trinh, M. A. et al. (2012). Cell Rep. 1(6):678-688.; Fortin, D. A., et al. (2012). J Neurosci. 32(24):8127-8137.;David, A., et al. (2012). J Cell Biol. 197(1):45-57.; David, A., et al. (2011). J Biol Chem. 286(23):20688-20700.; White, L. K., et al. (2011). J Virol. 85(1):606-620.; Hoeffer, C. A., et al. (2011). Proc Natl Acad Sci USA. 108(8):3383-3388.; Schmidt, E., K., et al. (2009). Nat Methods. 6(4):275-277.; Goodman, C. A., et al. (2012). Proc Natl Acad Sci USA. 109(17):E989.; Santini, E., et al. (2013). Nature. 493(7432):411-415.; Quy. P. N., et al. (2013). J Biol Chem. 288(2):1125-1134.).
Immunhistochemie-Analyse (ICH): Eine repräsentative Probe detektierte neu synthetisierte Proteine mit integriertem Puromycin bei IHC (Goodman, C. A., et al. (2010). FASEB J. 25(3):1028-1039.).
Fluoreszenzaktivierte Zellsortierungsanalyse (FACS): Eine repräsentative Probe detektierte neu synthetisierte Proteine mit integriertem Puromycin bei FACS (David, A., et al. (2012). J Cell Biol. 197(1):45-57.; Schmidt, E., K., et al. (2009). Nat Methods. 6(4):275-277.).
Alexa Fluor™ ist eine eingetragene Handelsmarke von Life Technologies.
Immunzytochemie-Analyse: Eine 1:10.000-Verdünnung einer repräsentativen Probe detektierte neu synthetisierte Proteine mit integriertem Puromycin in HeLa-Zellen, die mit Puromycin behandelt wurden.
Analyse durch Western Blotting (WB): Eine repräsentative Probe detektierte neu synthetisierte Proteine mit integriertem Puromycin bei WB (Reineke, L. C., et al. (2012). Mol Biol Cell. 23(18):3499-3510.; Trinh, M. A. et al. (2012). Cell Rep. 1(6):678-688.; Fortin, D. A., et al. (2012). J Neurosci. 32(24):8127-8137.; Clavarino, G., et al. (2012). PLoS Pathog. 8(5):e1002708.; David, A., et al. (2012). J Cell Biol. 197(1):45-57.; White, L. K., et al. (2011). J Virol. 85(1):606-620.; Hoeffer, C. A., et al. (2011). Proc Natl Acad Sci USA. 108(8):3383-3388.; Goodman, C. A., et al. (2010). FASEB J. 25(3):1028-1039.; Schmidt, E., K., et al. (2009). Nat Methods. 6(4):275-277.; Santini, E., et al. (2013). Nature. 493(7432):411-415.; Quy. P. N., et al. (2013). J Biol Chem. 288(2):1125-1134.; Hulmi. J. J., et al. (2012). Am J Physiol Endocrinol Metab. 304(1):E41-50.; Bhattacharya, A., et al. (2012). Neuron. 76(2):325-337.; Hoeffer, C. A., et al. (2013). J Neurophysiol. 109(1):68-76.).
Immunfluoreszenz-Analyse: Eine repräsentative Probe detektierte neu synthetisierte Proteine mit integriertem Puromycin bei WB (Reineke, L. C., et al. (2012). Mol Biol Cell. 23(18):3499-3510.; Trinh, M. A. et al. (2012). Cell Rep. 1(6):678-688.; Fortin, D. A., et al. (2012). J Neurosci. 32(24):8127-8137.;David, A., et al. (2012). J Cell Biol. 197(1):45-57.; David, A., et al. (2011). J Biol Chem. 286(23):20688-20700.; White, L. K., et al. (2011). J Virol. 85(1):606-620.; Hoeffer, C. A., et al. (2011). Proc Natl Acad Sci USA. 108(8):3383-3388.; Schmidt, E., K., et al. (2009). Nat Methods. 6(4):275-277.; Goodman, C. A., et al. (2012). Proc Natl Acad Sci USA. 109(17):E989.; Santini, E., et al. (2013). Nature. 493(7432):411-415.; Quy. P. N., et al. (2013). J Biol Chem. 288(2):1125-1134.).
Immunhistochemie-Analyse (ICH): Eine repräsentative Probe detektierte neu synthetisierte Proteine mit integriertem Puromycin bei IHC (Goodman, C. A., et al. (2010). FASEB J. 25(3):1028-1039.).
Fluoreszenzaktivierte Zellsortierungsanalyse (FACS): Eine repräsentative Probe detektierte neu synthetisierte Proteine mit integriertem Puromycin bei FACS (David, A., et al. (2012). J Cell Biol. 197(1):45-57.; Schmidt, E., K., et al. (2009). Nat Methods. 6(4):275-277.).
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Anti-Puromycin-Antikörper, Klon 12D10, für Nachweis von in Proteinen integriertem Puromycin. Monoklonale Antikörper gegen Puromycin können bei standardmäßigen immunchemischen Verfahren verwendet werden.
Forschungskategorie
Epigenetik & Zellkernfunktion
Epigenetik & Zellkernfunktion
Forschungsunterkategorie
RNA-Stoffwechsel & Bindungsproteine
RNA-Stoffwechsel & Bindungsproteine
Qualität
Evaluiert durch Western Blottting in HEK293-Zelllysaten, die mit Puromycin und Cycloheximid, oder nur mit Puromycin, behandelt wurden.
Analyse von Western Blotting: Eine 1:25.000-Verdünnung dieses Antikörpers detektierte neu synthetisierte Proteine mit integriertem Puromycin in HEK293-Zelllysaten, die nur mit Puromycin behandelt wurden. Dieser Antikörper detektierte zudem geringe Mengen neu synthetisierter Proteine mit integriertem Puromycin in HEK293-Zelllysaten, die mit Puromycin und Cycloheximid behandelt wurden.
Analyse von Western Blotting: Eine 1:25.000-Verdünnung dieses Antikörpers detektierte neu synthetisierte Proteine mit integriertem Puromycin in HEK293-Zelllysaten, die nur mit Puromycin behandelt wurden. Dieser Antikörper detektierte zudem geringe Mengen neu synthetisierter Proteine mit integriertem Puromycin in HEK293-Zelllysaten, die mit Puromycin und Cycloheximid behandelt wurden.
Zielbeschreibung
Puromoycin ist in neu synthetisierten Proteinen integriert. Wenn nur Puromycin anwesend ist, weist der Antikörper neu synthetisierte Proteine mit integriertem Puromycin mit unterschiedlichen Molekulargewichten nach. Es wird jedoch ein schwächeres Signal beobachtet, wenn auch Cycloheximid vorhanden ist, das die Proteinbiosynthese in eukaryotischen Organismen hemmt.
Physikalische Form
Aufgereinigtes monoklonales Maus-IgG2aκ in Puffer mit 0,1 M Tris-Glycin (pH 7,4), 150 mM NaCl mit 0,05 % Natriumazid.
Format: Aufgereinigt
Über Protein G aufgereinigt
Lagerung und Haltbarkeit
Bei 2 – 8 °C 1 Monat ab Empfangsdatum haltbar.
Hinweis zur Analyse
Kontrolle
HEK293-Zelllysate, die mit Puromycin und Cyclohexamid, oder nur mit Puromycin, behandelt wurden.
HEK293-Zelllysate, die mit Puromycin und Cyclohexamid, oder nur mit Puromycin, behandelt wurden.
Sonstige Hinweise
Konzentration: Die chargenspezifische Konzentration entnehmen Sie bitte dem Analysenzertifikat.
Rechtliche Hinweise
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Produkt-Nr.
Beschreibung
Preisangaben
Lagerklassenschlüssel
12 - Non Combustible Liquids
WGK
WGK 1
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Not applicable
Flammpunkt (°C)
Not applicable
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