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Merck

219362

Sigma-Aldrich

Cathepsin B, humane Leber

Cathepsin B, Human Liver, CAS 9047-22-7, is a purified native cathepsin B from human liver, purified by affinity chromatography. Upregulated in many types of tumors.

Synonym(e):

Cathepsin B, humane Leber, Cystein-Cathepsin, Kat. B

Anmeldenzur Ansicht organisationsspezifischer und vertraglich vereinbarter Preise


About This Item

CAS-Nummer:
EC-Nummer:
MDL-Nummer:
UNSPSC-Code:
12352202
NACRES:
NA.77

Biologische Quelle

human liver

Qualitätsniveau

Assay

≥95% (SDS-PAGE)

Form

liquid

Spezifische Aktivität

≥10 units/mg protein

Aufgereinigt durch

affinity chromatography

Hersteller/Markenname

Calbiochem®

Lagerbedingungen

OK to freeze
avoid repeated freeze/thaw cycles

Methode(n)

activity assay: suitable

Eignung

suitable for molecular biology

Anwendung(en)

life science and biopharma

Versandbedingung

wet ice

Lagertemp.

−70°C

Angaben zum Gen

human ... CTSB(1508)

Allgemeine Beschreibung

Forschungsbereich: Zelluläre Signaltransduktion

Natives Cathepsin B aus der menschlichen Leber, durch Affinitätschromatografie und HPLC aufgereinigt. Es ist das am meisten untersuchte Enzym aller lysosomalen Cysteinproteasen. Cathepsin B gehört zur Papain-ähnlichen Familie der Cysteinproteasen und wird als Präproenzym produziert. Es handelt sich um ein bilobales Protein, dessen katalytische Stelle sich an der Schnittstelle zwischen den beiden Lappen befindet.

Anwendung

Cathepsin B, menschliche Leber, wurde verwendet in:
  • Diagnostik: als wirksamer und unabhängiger prognostischer Marker für Endometriumkrebs, Pankreas-Adenokarzinom und entzündliche Erkrankungen.
  • Arzneimittelentwicklung: während des Neovaskularisationsprozesses und als wirksames therapeutisches Ziel für verschiedene Pathologien, Krebsprogression und Arthrose beim Menschen.
  • Pharmakologie: zur Erhöhung des therapeutischen Index von Doxorubicin durch Einbau des spaltbaren Cathepsin-B-Spacers Phe-Lys-4-aminobenzyloxycarbonyl in ein Albumin-bindendes Pro-Pharmakon.
  • Molekularbiologie: im Cathepsin-B-Aktivitätstest.

Biochem./physiol. Wirkung

Cathepsin B wirkt sowohl als Endo- als auch als Exopeptidase. Während es als Endopeptidase Aminosäuren mit einer großen hydrophoben Seitenkette in der P2-Stelle des Protein-/Peptidsubstrats spaltet, eliminiert es andererseits als Exopeptidase zwei Aminosäuren (Dipeptid) vom C-Terminus eines Polypeptidsubstrats, wodurch das Enzym als Peptidyl-Dipeptidase eingestuft wird. Darüber hinaus hält Cathepsin B die homöostatische Stoffwechselaktivität in den Zellen durch einen regelmäßigen Umsatz von intra- und extrazellulären Proteinen aufrecht. Außerdem ist das Enzym an verschiedenen zellulären Funktionen wie der Regulierung der Proenzym- und Prohormon-Aktivierung, dem Gewebeumbau, der Antigenverarbeitung, der Apoptose sowie Entzündungsreaktionen auf Antigene beteiligt. Die Expression und Aktivität von Cathepsin B wurde mit verschiedenen Krankheiten in Verbindung gebracht, darunter Herz-Kreislauf-Erkrankungen, Krebs, Alzheimer, Arthritis und Pankreatitis. Eine Überexpression von Cathepsin B wurde bei Hirn-, Brust-, Magen-, Prostata-, Speiseröhren-, Haut-, Lungen-, Eierstock-, Dickdarm- und Schilddrüsenkrebs beobachtet und korreliert positiv mit deren invasiven und metastatischen Fähigkeiten. Cathepsin B erleichtert die Tumorinvasion, indem es extrazelluläre Barrieren auflöst.

Warnhinweis

Toxizität: Standard-Handhabung (A)

Einheitendefinition

Eine Einheit ist als die Menge an Enzym definiert, die je Minute bei 40 °C und unter Verwendung von 100 mmol/l Na+/K+, pH-Wert 6,0, mit 1,33 mmol/l EDTA und 2 mmol/l DTT als Aktivierungspuffer 1,0 µmol Z-RR-βNaphthylamid hydrolysiert.

Physikalische Form

In 50 mmol/l Natriumacetatpuffer, 1 mmol/l EDTA, pH-Wert 5,0.

Angaben zur Herstellung

Aus Gewebe von Personen hergestellt, die in zertifizierten Tests für HBsAg und Antikörper gegen HIV und HCV als negativ befunden wurden.

Rekonstituierung

Nach dem erstmaligen Auftauen in Aliquote aufteilen und einfrieren (-70 °C).

Sonstige Hinweise

Hirai, K., et al. 1999. Hum. Pathol.30, 680.
Kostoulas, G., et al. 1999. FEBS Lett.455, 286.
Strojnik, T., et al. 1999. Clin. Cancer Res.5, 559.
Maquire, T.M., et al. 1998. Int. J. Biol. Markers13, 139.
Berquim, I.M. und Sloane, B.F. 1996. Adv. Exp. Med. Biol.389, 281.

Rechtliche Hinweise

CALBIOCHEM is a registered trademark of Merck KGaA, Darmstadt, Germany

Lagerklassenschlüssel

11 - Combustible Solids

WGK

WGK 3

Flammpunkt (°F)

Not applicable

Flammpunkt (°C)

Not applicable


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Cathepsin B: Basis Sequence: Mouse
Cavallo-Medved D, et al.
The AFCS-nature Molecule Pages (2011)
Zsanett Jancsó et al.
Gastroenterology, 158(4), 1083-1094 (2019-11-22)
Mutations in the human serine protease 1 gene (PRSS1), which encodes cationic trypsinogen, can accelerate its autoactivation and cause hereditary or sporadic chronic pancreatitis. Disruption of the locus that encodes cationic trypsinogen in mice (T7) causes loss of expression of

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