178452
Apolipoprotein A-I, Humanplasma, Lipoprotein hoher Dichte
Native apolipoprotein A-I from human plasma. Functions as a cofactor for lecithin-cholesterol acyltransferase. A component of high density lipoprotein.
Synonym(e):
Apo A-I
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About This Item
UNSPSC-Code:
12352202
NACRES:
NA.25
Empfohlene Produkte
Qualitätsniveau
Assay
≥95% (SDS-PAGE)
Form
liquid
Hersteller/Markenname
Calbiochem®
Lagerbedingungen
OK to freeze
avoid repeated freeze/thaw cycles
Versandbedingung
wet ice
Lagertemp.
−20°C
Allgemeine Beschreibung
Dient als Co-Faktor der Lecithin-Cholesterin-Acetyltransferase (LCAT).
Natives Apolipoprotein A-I aus Humanplasma. Dient als Co-Faktor für Lecithin-Cholesterin-Acetyltransferase (LCAT). Es spielt eine wichtige Rolle im HDL-Metabolismus.
Verpackung
Die chargenspezifische Konzentration entnehmen Sie bitte dem Fläschchenetikett.
Warnhinweis
Toxizität: Standard-Handhabung (A)
Physikalische Form
In 10 mmol/l NH₄HCO₃, pH-Wert 7,4.
Angaben zur Herstellung
Aus Plasma hergestellt, das in zertifizierten Tests für HBsAg und Antikörper gegen HIV und HCV als negativ befunden wurde.
Rekonstituierung
Nach dem erstmaligen Auftauen in Aliquote aufteilen und einfrieren (-20 °C). In einer Konzentration von ≥1 mg/ml aufbewahren.
Sonstige Hinweise
Bergot, C., et al. 2001. Eur. J. Biochem.268, 3523.
Pászty, C., et al. 1994. J. Clin. Invest.94, 899.
Breslow, J.L. 1993. Proc. Natl. Acad. Sci. USA90, 8314.
Schultz, J.R., et al. 1992. J. Biol. Chem.267, 21630.
Walsh, A., et al. 1989. J. Biol. Chem.264, 6488.
Brewer, H.B. 1986. Methods Enzymol. 128, 223.
Pászty, C., et al. 1994. J. Clin. Invest.94, 899.
Breslow, J.L. 1993. Proc. Natl. Acad. Sci. USA90, 8314.
Schultz, J.R., et al. 1992. J. Biol. Chem.267, 21630.
Walsh, A., et al. 1989. J. Biol. Chem.264, 6488.
Brewer, H.B. 1986. Methods Enzymol. 128, 223.
Rechtliche Hinweise
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Lagerklassenschlüssel
11 - Combustible Solids
WGK
WGK 1
Flammpunkt (°F)
Not applicable
Flammpunkt (°C)
Not applicable
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Remco Franssen et al.
Cholesterol, 2012, 610741-610741 (2012-05-23)
HDL provides atheroprotection by facilitating cholesterol efflex from lipid-laden macrophages in the vessel wall. In vitro studies have suggested impaired efflux capacity of HDL following inflammatory changes. We assessed the impact of acute severe sepsis and mild chronic inflammatory disease
Mengxi Wang et al.
Oxidative medicine and cellular longevity, 2022, 2226168-2226168 (2022-12-16)
At present, due to the limitations of drug therapy targets for atherosclerosis, some patients fail to achieve satisfactory efficacy. Cholesterol efflux dysfunction and endothelial cell inflammation are considered to be important factors in the development of atherosclerosis. Peroxisome proliferator-activated receptor
Sylwia Wasiak et al.
Data in brief, 8, 1280-1288 (2016-08-30)
Apabetalone (RVX-208) inhibits the interaction between epigenetic regulators known as bromodomain and extraterminal (BET) proteins and acetyl-lysine marks on histone tails. Data presented here supports the manuscript published in Atherosclerosis "RVX-208, a BET-inhibitor for Treating Atherosclerotic Cardiovascular Disease, Raises ApoA-I/HDL
Jean-Baptiste Nyandwi et al.
International journal of molecular sciences, 22(16) (2021-08-28)
Lipid dysregulation in diabetes mellitus escalates endothelial dysfunction, the initial event in the development and progression of diabetic atherosclerosis. In addition, lipid-laden macrophage accumulation in the arterial wall plays a significant role in the pathology of diabetes-associated atherosclerosis. Therefore, inhibition
Sanne J C M Frambach et al.
Life sciences, 300, 120571-120571 (2022-04-27)
Mitochondrial complex I (CI), the first multiprotein enzyme complex of the oxidative phosphorylation system, plays a crucial role in cellular energy production. CI deficiency is associated with a variety of clinical phenotypes, including Leigh syndrome. At the cellular level, an
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