Alle Fotos(1)
Wichtige Dokumente
608297
ISOGRO®-13C,15N,D Pulver-Nährmedium
98 atom % 15N, 97-99 atom % D, 99 atom % 13C
Anmeldenzur Ansicht organisationsspezifischer und vertraglich vereinbarter Preise
Alle Fotos(1)
About This Item
Empfohlene Produkte
Isotopenreinheit
99 atom % 13C
98 atom % 15N
97-99 atom % D
Qualitätsniveau
Form
solid
Methode(n)
bio NMR: suitable
protein expression: suitable
Lagertemp.
−20°C
Verwandte Kategorien
Allgemeine Beschreibung
ISOGRO® Medium wird benötigt, um Wachstumseinschränkungen bei minimalen Mengen von Medium zu vermeiden. ISOGRO-Produkte sind Algenlysate, die mit stabilen Isotopen (13C, 15N und/oder D) gezüchtet wurden. ISOGRO®-13C,15N,D-Pulver ist ein Wachstumsmedium, das eine einheitliche Markierung der Proteinexpression in NMR (Kernspinresonanz) Studien ermöglicht.
Ein typisches Algenlysat (ISOGRO-Medium) enthält: 30 % Salze, 3 % Wasser, 2 % Glukose und 65 % Aminosäuren/Peptide.
Ein typisches Algenlysat (ISOGRO-Medium) enthält: 30 % Salze, 3 % Wasser, 2 % Glukose und 65 % Aminosäuren/Peptide.
Anwendung
ISOGRO®-13C,15N,D-Pulver ist ein Wachstumsmedium und wurde für die Generierung isotopisch markierter rekombinanter Tau zur Identifizierung mehrerer Phosporylierungen im Tau-Protein mittels NMR-Spektroskopie verwendet.
Verpackung
Dieses Produkt kann auch als Bulk verfügbar sein und wird dann auf Anfrage abgefüllt. Für weitere Informationen über Preis, Verfügbarkeit und Verpackung kontaktieren Sie bitte Stable Isotopes Customer Service.
Rechtliche Hinweise
ISOGRO is a registered trademark of Merck KGaA, Darmstadt, Germany
Lagerklassenschlüssel
11 - Combustible Solids
WGK
WGK 1
Flammpunkt (°F)
Not applicable
Flammpunkt (°C)
Not applicable
Hier finden Sie alle aktuellen Versionen:
Besitzen Sie dieses Produkt bereits?
In der Dokumentenbibliothek finden Sie die Dokumentation zu den Produkten, die Sie kürzlich erworben haben.
Nuclear Magnetic Resonance Spectroscopy for the Identification of Multiple Phosphorylations of Intrinsically Disordered Proteins.
Danis C, et al.
Journal of Visualized Experiments, 118, doi: 10-doi: 10 (2016)
Ara Celi DiCostanzo et al.
The Journal of biological chemistry, 287(33), 27997-28006 (2012-06-29)
Light chain amyloidosis is an incurable protein misfolding disease where monoclonal immunoglobulin light chains misfold and deposit as amyloid fibrils, causing organ failure and death. Previously, we determined that amyloidogenic light chains AL-09 and AL-103 do not form fibrils at
Nicholas C Fitzkee et al.
The Journal of biological chemistry, 285(23), 18072-18084 (2010-04-07)
The human immunodeficiency virus type 1 (HIV-1) integrase (IN) is a critical enzyme involved in infection. It catalyzes two reactions to integrate the viral cDNA into the host genome, 3' processing and strand transfer, but the dynamic behavior of the
Christian Koehler et al.
The Journal of biological chemistry, 286(17), 14842-14851 (2011-03-04)
NarE is a 16 kDa protein identified from Neisseria meningitidis, one of the bacterial pathogens responsible for meningitis. NarE belongs to the family of ADP-ribosyltransferases (ADPRT) and catalyzes the transfer of ADP-ribose moieties to arginine residues in target protein acceptors.
Alexandria N Richart et al.
The Journal of biological chemistry, 287(22), 18730-18737 (2012-04-12)
The chromoshadow domain (CSD) of heterochromatin protein 1 (HP1) was recently shown to contribute to chromatin binding and transcriptional regulation through interaction with histone H3. Here, we demonstrate the structural basis of this interaction for the CSD of HP1α. This
Unser Team von Wissenschaftlern verfügt über Erfahrung in allen Forschungsbereichen einschließlich Life Science, Materialwissenschaften, chemischer Synthese, Chromatographie, Analytik und vielen mehr..
Setzen Sie sich mit dem technischen Dienst in Verbindung.