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Merck
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ENTK-RO

Roche

Enterokinase

from calf intestine

동의어(들):

restriction protease enterokinase

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About This Item

효소 위원회 번호:
UNSPSC 코드:
12352204

생물학적 소스

bovine (calf) intestine

형태

lyophilized

분자량

150 kDa

포장

pkg of 3 × 250 μg (11351311001)
pkg of 3 × 30 μg (11334115001)

제조업체/상표

Roche

농도

1:50 % (w/w)

최적 pH

8

저장 온도

2-8°C

일반 설명

Enterokinase is a  protease from calf intestine and supplied in a quality optimized for the cleavage of fusion proteins.
Enterokinase is a heterodimeric serine protease involved in the conversion of trypsinogen to trypsin. It cleaves trypsinogen by highly specific manner at the trypsinogen activation peptide site following the sequence (A~p)~-L and stimulates its physiological activities.

특이성

Serine protease acting as a restriction protease that recognizes the amino acid sequence -(Asp)4-Lys-X. The aspartic acid residues can be partially substituted by glutamic acid.

애플리케이션

Quality
Purity: highly purified, not standardized with albumin
Quality control: function tested
Enterokinase is used for the cleavage of fusion proteins at definite cleavage sites. For the processing of recombinant proteins, the desired protein is fused with Enterokinase  recognition sequence. After purification of the entire fusion protein, the protein or peptide is released by incubation with enterokinase.

제조 메모

Working concentration: 1:50 (w/w)
Storage conditions (working solution): A solution of enterokinase, stored at 2 to 8 °C, can be used up to one week.

기타 정보

For life science research only. Not for use in diagnostic procedures.

픽토그램

Health hazard

신호어

Danger

유해 및 위험 성명서

Hazard Classifications

Resp. Sens. 1

Storage Class Code

11 - Combustible Solids

WGK

WGK 1

Flash Point (°F)

does not flash

Flash Point (°C)

does not flash


시험 성적서(COA)

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E R LaVallie et al.
The Journal of biological chemistry, 268(31), 23311-23317 (1993-11-05)
Enterokinase (enteropeptidase) is a heterodimeric serine protease that is responsible for the physiological activation of trypsinogen by highly specific cleavage of the trypsinogen activation peptide following the sequence (Asp)4-Lys. In this paper, we report the cloning and functional expression of

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