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Merck
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Key Documents

安全性情報

SRP2020

Sigma-Aldrich

TR, β 1 イソフォーム ヒト

recombinant, expressed in E. coli, ≥70% (SDS-PAGE)

別名:

ERBA-β, GRTH, NR1A2, THR1, THRB1

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About This Item

UNSPSCコード:
12352202
NACRES:
NA.26

由来生物

human

リコンビナント

expressed in E. coli

アッセイ

≥70% (SDS-PAGE)

形状

frozen liquid

分子量

~53 kDa

包装

pkg of 10 μg

保管条件

avoid repeated freeze/thaw cycles

濃度

500 μg/mL

clear colorless

NCBIアクセッション番号

UniProtアクセッション番号

輸送温度

dry ice

保管温度

−70°C

遺伝子情報

human ... THRB(7068)

生物化学的/生理学的作用

核内受容体は、よく知られた最大の転写因子ファミリーを形成しており、ホルモンの効果を転写反応に伝達することによって、脊椎動物発達および成体の生理のほぼすべての側面で重要な役割を果たしています。 このファミリーは、2つのドメインにより定義されています。(a)約66個のアミノ酸の中央部にある高度に保存されたDNA結合ドメイン(DBD)、および(b)約 250個のアミノ酸のC末端側にある構造的に保存されたリガンド結合ドメイン(LBD)です。このアミノ末端領域は、核内受容体配列ではほとんど保存されていません。このドメインはTRαとTRβイソ型の間で大きく異なっており、この2つのイソ型が、転写制御において異なる役割を担っていることが示唆されます。また、TRβ遺伝子のオルタナティブスプライシングにより、まったく異なるアミノ末端ドメインを有する2種類のイソ型、すなわちTRβ1とTRβ2が生成されます。非結合TRは、TBPおよび転写因子IIBと直接相互作用することによって、機能的開始前複合体の形成を阻害します。また、リガンドが存在しない場合、TRは、Sin3Aおよびヒストンデアセチラーゼも含む補助抑制因子複合体の動員によって、転写を抑制することが示されています。リガンドの結合により補助抑制因子複合体が放出され、複数のヒストンアセチルトランスフェラーゼを含む共役因子複合体を動員します。このヒストンアセチルトランスフェラーゼには、ステロイド受容体ファミリー共役因子、p300/CREB結合タンパク質関連因子(PCAF)、CREB結合タンパク質(CBP)があげられます。

物理的形状

無色透明の凍結した溶液

調製ノート

手動で霜取りを行う冷凍庫を用いて、凍結-融解サイクルが繰り返されるのを防止してください。作業中は、サンプルを氷中に維持してください。

保管分類コード

10 - Combustible liquids

WGK

WGK 1

引火点(°F)

Not applicable

引火点(℃)

Not applicable


適用法令

試験研究用途を考慮した関連法令を主に挙げております。化学物質以外については、一部の情報のみ提供しています。 製品を安全かつ合法的に使用することは、使用者の義務です。最新情報により修正される場合があります。WEBの反映には時間を要することがあるため、適宜SDSをご参照ください。

Jan Code

SRP2020-10UG:


試験成績書(COA)

製品のロット番号・バッチ番号を入力して、試験成績書(COA) を検索できます。ロット番号・バッチ番号は、製品ラベルに「Lot」または「Batch」に続いて記載されています。

以前この製品を購入いただいたことがある場合

文書ライブラリで、最近購入した製品の文書を検索できます。

文書ライブラリにアクセスする

Differential recognition of target genes by nuclear receptor monomers, dimers, and heterodimers.
C K Glass
Endocrine reviews, 15(3), 391-407 (1994-06-01)
D Moras et al.
Current opinion in cell biology, 10(3), 384-391 (1998-06-26)
In the past few years our understanding of nuclear receptor action has dramatically improved as a result of the elucidation of the crystal structures of the empty (apo) ligand-binding domains of the nuclear receptor and of complexes formed by the
The nuclear receptor superfamily: the second decade.
D J Mangelsdorf et al.
Cell, 83(6), 835-839 (1995-12-15)

ライフサイエンス、有機合成、材料科学、クロマトグラフィー、分析など、あらゆる分野の研究に経験のあるメンバーがおります。.

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