Amino Acid Sequence
Val-Ser-Cys-Thr-Gly-Ser-Lys-Asp-Cys-Tyr-Ala-Pro-Cys-Arg-Lys-Gln-Thr-Gly-Cys-Pro-Asn-Ala-Lys-Cys-Ile-Asn-Lys-Ser-Cys-Lys-Cys-Tyr-Gly-Cys
生物化学的／生理学的作用
Maurotoxin is a 34 amino acid recombinant toxin, originally isolated from the venom of the scorpion Scorpio Maurus palmatus; a member of the α-KTx6.2 scorpion toxin family. It blocks voltage-gated potassium channels (KV1.1/KCNA1, KV1.2/KCNA2, and KV1.3/KCNA3) and inhibits apamin-sensitive small conductance calcium-activated channels (SK channels), particularly KCa3.1(IKca1, SK4).
特徴および利点
This compound is featured on the Potassium Channels page of the Handbook of Receptor Classification and Signal Transduction. To browse other handbook pages, click here.
再構成
Stock solution of 1 μm can be obtained by adding 0.277 mL of any conventional buffer per μg of protein.
保管分類コード
11 - Combustible Solids
WGK
WGK 3
引火点(°F)
Not applicable
引火点(℃)
Not applicable
個人用保護具 (PPE)
Eyeshields, Gloves, type N95 (US)
適用法令
試験研究用途を考慮した関連法令を主に挙げております。化学物質以外については、一部の情報のみ提供しています。 製品を安全かつ合法的に使用することは、使用者の義務です。最新情報により修正される場合があります。WEBの反映には時間を要することがあるため、適宜SDSをご参照ください。
Jan Code
M7444-10UG:
M7444-10UG-PW:
M7444-VAR:
M7444-BULK:
試験成績書（COA）
製品のロット番号・バッチ番号を入力して、試験成績書（COA） を検索できます。ロット番号・バッチ番号は、製品ラベルに「Lot」または「Batch」に続いて記載されています。
N A Castle et al.
Molecular pharmacology, 63(2), 409-418 (2003-01-16)
Maurotoxin, a 34-amino acid toxin from Scorpio maurus scorpion venom, was examined for its ability to inhibit cloned human SK (SK1, SK2, and SK3), IK1, and Slo1 calcium-activated potassium (K(Ca)) channels. Maurotoxin was found to produce a potent inhibition of
Violeta Visan et al.
Molecular pharmacology, 66(5), 1103-1112 (2004-08-03)
Maurotoxin (MTX) is a potent blocker of human voltage-activated Kv1.2 and intermediate-conductance calcium-activated potassium channels, hIKCa1. Because its blocking affinity on both channels is similar, although the pore region of these channels show only few conserved amino acids, we aimed
Ricardo C Rodríguez de la Vega et al.
Toxicon : official journal of the International Society on Toxinology, 43(8), 865-875 (2004-06-23)
Much of our knowledge on K+-channels was elucidated using specific peptide ligands isolated from a number of venomous organisms. Recently, this field received a strong support and increased interest due to the solution of the three-dimensional structure of a couple
ライフサイエンス、有機合成、材料科学、クロマトグラフィー、分析など、あらゆる分野の研究に経験のあるメンバーがおります。.
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