溶解性
H2O: 2 mg/mL
保管温度
−20°C
SMILES記法
CC(C)C[C@H](NC(=O)CNC(=O)[C@H](CC(C)C)NC(=O)[C@@H]1CCCN1c2ccc(cc2N(=O)=O)N(=O)=O)C(=O)N[C@@H](Cc3c[nH]c4ccccc34)C(=O)N[C@@H](C)C(=O)N[C@H](CCCNC(N)=N)C(N)=O
基質
マトリックスメタロプロテア-ゼ(MMP-1, MMP-9)の蛍光基質です。インタクトな分子のトリプトファンの蛍光がジニトロフェニル基によりクエンチングされています。コラゲナ-ゼやゼラチナ-ゼにより基質が酵素分解されると蛍光が増強します。
保管分類コード
13 - Non Combustible Solids
WGK
WGK 3
引火点(°F)
Not applicable
引火点(℃)
Not applicable
個人用保護具 (PPE)
Eyeshields, Gloves, type N95 (US)
適用法令
試験研究用途を考慮した関連法令を主に挙げております。化学物質以外については、一部の情報のみ提供しています。 製品を安全かつ合法的に使用することは、使用者の義務です。最新情報により修正される場合があります。WEBの反映には時間を要することがあるため、適宜SDSをご参照ください。
Jan Code
D2293-VAR:
D2293-BULK:
D2293-1MG:
D2293-5MG:
試験成績書(COA)
製品のロット番号・バッチ番号を入力して、試験成績書(COA) を検索できます。ロット番号・バッチ番号は、製品ラベルに「Lot」または「Batch」に続いて記載されています。
Biochemical and biophysical research communications, 215(2), 474-482 (1995-10-13)
To correlate structural data on substrates of human fibroblast collagenase with their interaction with the enzyme, we have studied: Ac-PLG-s-LLG-O-ethyl ester (I), Dnp-PLGLWA(d-Arg)-NH2 (II), AcGPEGLRVG-O-ethyl ester (III) and Succ-GPLGP-O-amidomethylcoumaryl ester (IV). Peptides I and II represent collagenase cleavage sequences in
The Journal of biological chemistry, 264(8), 4277-4281 (1989-03-15)
A fluorogenic substrate for vertebrate collagenase and gelatinase, Dnp-Pro-Leu-Gly-Leu-Trp-Ala-D-Arg-NH2, was designed using structure-activity data obtained from studies with synthetic inhibitors and other peptide substrates of collagenase. Tryptophan fluorescence was efficiently quenched by the NH2-terminal dinitrophenyl group, presumably through resonance energy
The Journal of biological chemistry, 269(52), 32814-32820 (1994-12-30)
The peptide substrate specificities of two matrix metalloproteinases (MMPs), interstitial collagenase (MMP-1), and 92-kDa gelatinase (MMP-9), have been examined. Starting with the parent substrate, Dnp-Pro-Leu-Gly approximately Leu-Trp-Ala-D-Arg-NH2, four separate substrate mixtures were synthesized at subsites P2(Leu) through P2'(Trp). These mixtures
The Journal of biological chemistry, 267(3), 1434-1437 (1992-01-25)
A strategy is described for the rapid optimization of kcat/Km for protease substrates. Selected positions of a given peptide substrate sequence are varied through synthesis with mixtures of amino acids. Incubation of the resulting peptide mixture with the enzyme of
ライフサイエンス、有機合成、材料科学、クロマトグラフィー、分析など、あらゆる分野の研究に経験のあるメンバーがおります。.
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