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422500

Sigma-Aldrich

Kifunensine, Kitasatosporia kifunense

A potent alkaloid inhibitor of mannosidase I.

Sinónimos:

Kifunensine, Kitasatosporia kifunense

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About This Item

Fórmula empírica (notación de Hill):
C8H12N2O6
Número de CAS:
109944-15-2
Peso molecular:
232.19
UNSPSC Code:
12352200
NACRES:
NA.77

Quality Level

100

assay

≥98% (TLC)

form

solid

manufacturer/tradename

Calbiochem®

storage condition

OK to freeze
desiccated (hygroscopic)

color

white

solubility

hot water: 25 mg/mL

shipped in

ambient

storage temp.

−20°C

InChI

1S/C8H12N2O6/c11-1-2-3(12)4(13)5(14)6-9-7(15)8(16)10(2)6/h2-6,11-14H,1H2,(H,9,15)/t2-,3-,4+,5+,6+/m1/s1

InChI key

OIURYJWYVIAOCW-PQMKYFCFSA-N

General description

A potent alkaloid inhibitor of mannosidase I. An ineffective inhibitor of mannosidase II and the endoplasmic reticulum α-mannosidase.
A potent alkaloid inhibitor of mannosidase I. Does not affect mannosidase II and the endoplasmic reticulum α-mannosidase.

Biochem/physiol Actions

Cell permeable: no
Primary Target
mannosidase-1
Product does not compete with ATP.
Reversible: no

Warning

Toxicity: Standard Handling (A)

Reconstitution

Following reconstitution, aliquot and freeze (-20°C). Stock solutions are stable for up to 3 months at -20°C.

Other Notes

Weng, S., and Spiro, R.G. 1996. Arch. Biochem. Biophys.325, 113.
Kayakiri, H., et al. 1991. Chem. Pharm. Bull. 39, 1378.
Elbein, A.D., et al. 1990. J. Biol. Chem. 265, 15599.
Iwami, M., et al. 1987. J. Antibiotic. 40, 612.

Legal Information

CALBIOCHEM is a registered trademark of Merck KGaA, Darmstadt, Germany

pictograms

Exclamation mark
GHS07

signalword

Warning

hcodes

H319

Hazard Classifications

Eye Irrit. 2

Storage Class

11 - Combustible Solids

wgk_germany

WGK 3

flash_point_f

Not applicable

flash_point_c

Not applicable

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Merve Sen et al.
Biomolecules, 11(10) (2021-10-24)
Rhodopsin (RHO) misfolding mutations are a common cause of the blinding disease autosomal dominant retinitis pigmentosa (adRP). The most prevalent mutation, RHOP23H, results in its misfolding and retention in the endoplasmic reticulum (ER). Under homeostatic conditions, misfolded proteins are selectively

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