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A6888

Sigma-Aldrich

Adenosine 5′-triphosphate–Agarose

aqueous glycerol suspension

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About This Item

Número MDL:
MFCD00801332
Código UNSPSC:
23151817
NACRES:
NA.56

Formulario

aqueous glycerol suspension

Extensión del etiquetado

≥1 μmol per mL

Matriz

cross-linked 4% beaded agarose

activación de la matriz

cyanogen bromide

unión a la matriz

ribose hydroxyls

espaciador de matriz

11 atoms (adipic acid dihydrazide)

temp. de almacenamiento

−20°C

cadena SMILES

[X]Nc1ncnc2[n](cnc21)[C@@H]3O[C@@H]([C@H]([C@H]3O)O)CO[P](=O)(O[P](=O)(O[P](=O)(O)O)O)O

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Aplicación

Adenosine 5′-triphosphate Agarose (5′-ATP agarose) has been used in affinity chromatography to purify uridine kinase from Ehrlich ascites tumor cells.

Forma física

Suspension in 50% glycerol containing 0.25 M NaCl

Código de clase de almacenamiento

10 - Combustible liquids

Clase de riesgo para el agua (WGK)

WGK 3

Punto de inflamabilidad (°F)

Not applicable

Punto de inflamabilidad (°C)

Not applicable

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Certificados de análisis (COA)

Lot/Batch Number
0000295035
0000294974
0000294974
0000295035
0000289301

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B Suri et al.
The EMBO journal, 3(3), 575-579 (1984-03-01)
The EcoA restriction enzyme from Escherichia coli 15T- has been isolated. It proves to be an unusual enzyme, clearly related functionally to the classical type I restriction enzymes. The basic enzyme is a two subunit modification methylase. Another protein species
B L Stitt
The Journal of biological chemistry, 263(23), 11130-11137 (1988-08-15)
We have determined that 3 mol of ATP or other adenine nucleotide can bind to Escherichia coli transcription termination protein rho, in the presence or absence of the RNA cofactor that is required for activation of rho's ATPase activity. Isotope
S Ogg et al.
The Journal of biological chemistry, 269(48), 30461-30469 (1994-12-02)
Human Cdc25C is a protein phosphatase that dephosphorylates and activates Cdc2-cyclin B to trigger entry into mitosis. Cdc25C is itself regulated by phosphorylation. In asynchronously growing HeLa cells, we have determined that serine 216 is the major site of Cdc25C
V Nagaraja et al.
Journal of molecular biology, 182(4), 579-587 (1985-04-20)
We have purified the type I restriction enzymes SB and SP from Salmonella typhimurium and S. potsdam, respectively, and determined the DNA sequences that they recognize. These sequences resemble those previously determined for the type I enzymes, EcoB, EcoK and
H D Kim et al.
Biochemistry, 38(44), 14697-14710 (1999-11-05)
Two polynucleotide-dependent ATPases, 95 and 181 kDa in size, have been purified to near homogeneity from cell-free extracts of Schizosaccharomyces pombe. Despite their size differences, their biochemical properties were strikingly similar. Both enzymes were capable of unwinding RNA and DNA
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