MABS1254
Anticuerpo anti-O- GlcNAc, clon CTD110.6
clone CTD110.6, from mouse
Sinónimos:
O-GlcNAc, beta-O-GlcNAc, O-Linked N-Acetylglucosamine, beta-O-linked N-acetylglucosamine
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About This Item
UNSPSC Code:
12352203
eCl@ss:
32160702
NACRES:
NA.41
Productos recomendados
biological source
mouse
Quality Level
antibody form
purified immunoglobulin
antibody product type
primary antibodies
clone
CTD110.6, monoclonal
species reactivity (predicted by homology)
all
technique(s)
ELISA: suitable
immunoprecipitation (IP): suitable
western blot: suitable
isotype
IgMκ
target post-translational modification
glycosylation
Gene Information
human ... OGT(8473)
General description
La modificación postraduccional de las proteínas por la βN-acetilglucosamina (βGlcNAc) a través de los restos hidroxilo de los residuos de serina o treonina se denomina O-ligada β-GlcNAc o simplemente O-GlcNAc. La O-GlcNAc es una de las modificaciones postraduccionales más abundantes dentro de los compartimientos nucleocitoplásmicos de todos los animales y plantas. A diferencia de otros tipos de glucosilaciones proteicas, la O-GlcNAc se produce exclusivamente dentro de los compartimientos nuclear y citoplásmico, y en general no se modifica más para formar estructuras más alargadas. Además, la O-GlcNAsilación es un proceso muy dinámico y reversible. La O-GlcNAc transferasa (OGT) une una O-GlcNAc a las proteínas en restos específicos de serina o treonina, mientras que la O-GlcNAcasa cataliza la eliminación/hidrólisis de la O-GlcNAc de las proteínas. De hecho, una interacción dinámica entre la O-GlcNAcilación y la fosforilación de serina/treonina desempeña un papel importante en la regulación de la señalización celular. La Tau y la ARN polimerasa II (Pol II) son dos proteínas bien conocidas que experimentan modificación por O-GlcNAcilación. En los cerebros humanos enfermos de Alzheimer, la tau se observa muy fosforilada y menos O-GlcNAcilada. De igual manera, la O-GlcNAc se elimina y se sustituye por O-fosfato en la secuencia CTD de la Poli-II cuando se inicia la fase de elongación de la transcripción.
Specificity
El clon CTD110.6 detectó específicamente residuos de serina y de treonina con beta-O-GlcNAc , pero no con alfa-O-GlcNAc. La presencia de GlcNAc, pero no de GalNAc, abolió la detección de la modificación buscada. El clon CTD110.6 no reconoció péptidos con restos de serina y treonina no modificados (Comer, F.I., et al. (2001). Anal. Biochem. 293(2):169-177).
La modificación de la diana no es específica de especie.
Immunogen
Epítopo: beta-O-GlcNAc.
Péptido conjugado con KLH con un resto de serina modificado con O-GlcNAc.
Application
Análisis mediante inmunoelectrotransferencia (WB): 1,0 µg/ml de un lote representativo detectó proteínas O-GlcNAciladas en 7.5-15 µg de lisado de fibroblastos embrionarios de ratón natural (MEF), pero no en lisado de MEF con deficiencia de O-GlcNAc transferasa/OGT (cortesía de la Dra. Natasha Zachara y Gokben Yildirir, M.S.).
Análisis mediante ELISA: un lote representativo detectó el péptido (YSPTSPS) del dominio C-terminal (CTD) de la ARN polimerasa II con una sola serina o treonina O-GlcNAciladas, pero no el péptido no modificado correspondiente (Comer, F.I., et al. (2001). Anal. Biochem. 293(2):169-177).
Análisis mediante inmunoprecipitación: un lote representativo causó inmunoprecipitación de proteínas O-GlcNAciladas procedentes de células madre pluripotentes humanas (hPSC) (Maury, J.J., et al. (2013). Stem Cell Res. 11(2):926-937).
Análisis mediante inmunoprecipitación: un lote representativo causó inmunoprecipitación de proteínas O-GlcNAciladas procedentes de extractos de células HeLa (Comer, F.I., et al. (2001). Anal. Biochem. 293(2):169-177).
Análisis mediante inmunoelectrotransferencia: un lote representativo detectó niveles similares de O-GlcNAcilación celular en células madre pluripotentes humanas (hPSC) no diferenciadas, en diferenciación y terminalmente diferenciadas (Maury, J.J., et al. (2013). Stem Cell Res. 11(2):926-937).
Análisis mediante inmunoelectrotransferencia: un lote representativo detectó el péptido (YSPTSPS) del dominio C-terminal (CTD) de la ARN polimerasa II conjugada con BSA con beta-O-GlcNAc, pero no con alfa-O-GlcNAc, ni el péptido no modificado correspondiente. La presencia de GlcNAc, pero no de GalNAc, abolió la detección de las bandas buscadas (Comer, F.I., et al. (2001). Anal. Biochem. 293(2):169-177).
Análisis mediante inmunoelectrotransferencia: un lote representativo detectó proteínas O-GlcNAciladas en extracto nuclear HeLa, así como proteínas O-GlcNAciladas purificadas a partir del extracto citosólico y nuclear HeLa mediante columna de aglutinina de germen de trigo (WGA). El bloqueo de los anticuerpos por péptido inmunógeno antes de la inmunotransferencia abolió la detección de bandas buscadas (Comer, F.I., et al. (2001). Anal. Biochem. 293(2):169-177).
Análisis mediante inmunoelectrotransferencia: un lote representativo detectó un aumento de proteínas O-GlcNAciladas en células Jurkat tratadas con el inhibidor de la glucosaminidasa PUGNAc y la glucosamina intermediaria de la vía de la hexosamina (Comer, F.I., et al. (2001). Anal. Biochem. 293(2):169-177).
Análisis mediante ELISA: un lote representativo detectó el péptido (YSPTSPS) del dominio C-terminal (CTD) de la ARN polimerasa II con una sola serina o treonina O-GlcNAciladas, pero no el péptido no modificado correspondiente (Comer, F.I., et al. (2001). Anal. Biochem. 293(2):169-177).
Análisis mediante inmunoprecipitación: un lote representativo causó inmunoprecipitación de proteínas O-GlcNAciladas procedentes de células madre pluripotentes humanas (hPSC) (Maury, J.J., et al. (2013). Stem Cell Res. 11(2):926-937).
Análisis mediante inmunoprecipitación: un lote representativo causó inmunoprecipitación de proteínas O-GlcNAciladas procedentes de extractos de células HeLa (Comer, F.I., et al. (2001). Anal. Biochem. 293(2):169-177).
Análisis mediante inmunoelectrotransferencia: un lote representativo detectó niveles similares de O-GlcNAcilación celular en células madre pluripotentes humanas (hPSC) no diferenciadas, en diferenciación y terminalmente diferenciadas (Maury, J.J., et al. (2013). Stem Cell Res. 11(2):926-937).
Análisis mediante inmunoelectrotransferencia: un lote representativo detectó el péptido (YSPTSPS) del dominio C-terminal (CTD) de la ARN polimerasa II conjugada con BSA con beta-O-GlcNAc, pero no con alfa-O-GlcNAc, ni el péptido no modificado correspondiente. La presencia de GlcNAc, pero no de GalNAc, abolió la detección de las bandas buscadas (Comer, F.I., et al. (2001). Anal. Biochem. 293(2):169-177).
Análisis mediante inmunoelectrotransferencia: un lote representativo detectó proteínas O-GlcNAciladas en extracto nuclear HeLa, así como proteínas O-GlcNAciladas purificadas a partir del extracto citosólico y nuclear HeLa mediante columna de aglutinina de germen de trigo (WGA). El bloqueo de los anticuerpos por péptido inmunógeno antes de la inmunotransferencia abolió la detección de bandas buscadas (Comer, F.I., et al. (2001). Anal. Biochem. 293(2):169-177).
Análisis mediante inmunoelectrotransferencia: un lote representativo detectó un aumento de proteínas O-GlcNAciladas en células Jurkat tratadas con el inhibidor de la glucosaminidasa PUGNAc y la glucosamina intermediaria de la vía de la hexosamina (Comer, F.I., et al. (2001). Anal. Biochem. 293(2):169-177).
Categoría investigación
Comunicación molecular
Comunicación molecular
El anticuerpo anti-O-GlcNAc, clon CTD110.6, es un anticuerpo contra la O-GlcNAc para utilizar en Western Blotting, ELISA e inmunoprecipitación.
Subcategoría de investigación
Modificación postraduccional general
Modificación postraduccional general
Quality
Evaluada mediante inmunotransferencia Western en lisado de células HeLa.
Análisis mediante inmunoelectrotransferencia (western blot): 4,0 µg/ml de este anticuerpo detectaron proteínas O-GlcNAciladas en 10 µg de lisado de células HeLa.
Análisis mediante inmunoelectrotransferencia (western blot): 4,0 µg/ml de este anticuerpo detectaron proteínas O-GlcNAciladas en 10 µg de lisado de células HeLa.
Target description
Variable, dependiendo de los tamaños de las proteínas O-GlcNAciladas.
Physical form
Anticuerpo IgMκ monoclonal de ratón purificado en PBS con azida sódica al 0,05 %.
Presentación: Purificada
Storage and Stability
Estable durante 1 año a 2-8°C desde la fecha de recepción.
Other Notes
Concentración: Consulte la ficha técnica específica del lote.
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Storage Class
10 - Combustible liquids
wgk_germany
WGK 2
flash_point_f
Not applicable
flash_point_c
Not applicable
Certificados de análisis (COA)
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