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L5390

Sigma-Aldrich

Lectin from Erythrina cristagalli (coral tree)

lyophilized powder

Synonyme(s) :

Erythrina cristagalli agglutinin, ECA

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About This Item

Numéro MDL:
Code UNSPSC :
12352202
Nomenclature NACRES :
NA.32

Forme

lyophilized powder

Niveau de qualité

Puissance

<0.5 μg per mL agglutination activity

Composition

Protein, ≥85% biuret

Impuretés

salt, free

Température de stockage

−20°C

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Actions biochimiques/physiologiques

Lectin or haemagglutinin is a sugar stereospecific binding protein or glycoprotein. It is capable of reversibly agglutinating cells. It is implicated in various cellular processes such as cell agglutination, homing of leukocytes, induction of mitosis in lymphocytes, interferon c (IFN c) and cytotoxicity. It is used as a blood typing reagent in immunohaematology. Lectin is also used as a reagent in testing erythrocyte polyagglutinable states. It is considered as a potential tool for analyzing cell surface architecture and related membrane functions.
ECA is not blood group specific, but has an affinity for D-galactose and D-galactosides. It is reported to be mitogenic for human peripheral blood T lymphocytes.

Notes préparatoires

Purified by affinity chromatography.

Remarque sur l'analyse

Agglutination activity is expressed in μg/ml and is determined from serial dilutions in phosphate buffered saline, pH 6.8, of a 1 mg per mL solution. This activity is the lowest concentration to agglutinate a 2% suspension of trypsinized human blood group O erythrocytes after 1 hr at 25 °C.

Code de la classe de stockage

11 - Combustible Solids

Classe de danger pour l'eau (WGK)

WGK 3

Point d'éclair (°F)

Not applicable

Point d'éclair (°C)

Not applicable

Équipement de protection individuelle

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)


Certificats d'analyse (COA)

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Human erythrocyte specific lectin from the seeds of Indian coral tree, Erythrina variegata Linn, var. orientali Linn, Merrill
Datta TK and Basu PS
Journal of Biosciences, 5(1), 25-30 (1983)
Purification, some properties of a D-galactose-binding leaf lectin from Erythrina indica and further characterization of seed lectin
Konozy EHE, et al.
Biochimie, 84(10), 1035-1043 (2002)

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