A3515
Adenosine 2′,5′-diphosphate–Agarose
lyophilized powder
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About This Item
Produits recommandés
Forme
lyophilized powder
Niveau de qualité
Ampleur du marquage
1-5 μmol per mL
Matrice
cross-linked 4% beaded agarose
Activation de la matrice
cyanogen bromide
Fixation de matrice
N-6
Espaceur de matrice
8 atoms
Température de stockage
−20°C
Catégories apparentées
Application
Adenosine 2′,5′-diphosphate Agarose (2′,5′-ADP agarose) has been used to study NADPH-cytochrome P450 oxidoreductase (CPR), which plays an important role in the insecticide resistance of Anopheles gambiae (a major malaria vector). In particular, Anopheles gambiae CPR (AgCPR) displayed a decreased affinity to adenosine 2′,5′-phosphate when compared to human CPR (hCPR) determined by isothermal titration calorimetry. This may be important for the development of more advanced insecticides that selectively target mosquito CPR.
Forme physique
Lyophilized powder stabilized with lactose
Code de la classe de stockage
11 - Combustible Solids
Classe de danger pour l'eau (WGK)
WGK 3
Point d'éclair (°F)
Not applicable
Point d'éclair (°C)
Not applicable
Équipement de protection individuelle
Eyeshields, Gloves, type N95 (US)
Certificats d'analyse (COA)
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Alex Grunau et al.
Biochemistry, 46(28), 8244-8255 (2007-06-22)
A combination of mutagenesis, calorimetry, kinetics, and small-angle X-ray scattering (SAXS) has been used to study the mechanism of ligand binding energy propagation through human cytochrome P450 reductase (CPR). Remarkably, the energetics of 2',5'-ADP binding to R597 at the FAD-binding
Lu-Yun Lian et al.
PloS one, 6(5), e20574-e20574 (2011-06-10)
NADPH-cytochrome P450 oxidoreductase (CPR) plays a central role in chemical detoxification and insecticide resistance in Anopheles gambiae, the major vector for malaria. Anopheles gambiae CPR (AgCPR) was initially expressed in Eschericia coli but failed to bind 2',5'-ADP Sepharose. To investigate
Alex Grunau et al.
Biochemistry, 45(5), 1421-1434 (2006-02-01)
The thermodynamics of coenzyme binding to human cytochrome P450 reductase (CPR) and its isolated FAD-binding domain have been studied by isothermal titration calorimetry. Binding of 2',5'-ADP, NADP(+), and H(4)NADP, an isosteric NADPH analogue, is described in terms of the dissociation
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