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Sigma-Aldrich

Lipoprotein Lipase from Pseudomonas sp.

lyophilized, powder, ≥1200 U/mg

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About This Item

Numéro CAS:
9004-02-8
Numéro de classification (Commission des enzymes):
3.1.1.34 (BRENDA, IUBMB)
Numéro CE :
232-669-1
Numéro MDL:
MFCD00131523
Code UNSPSC :
12352204
Nomenclature NACRES :
NA.54

Source biologique

bacterial (Pseudomonas spp.)

Niveau de qualité

100

Forme

powder

Qualité

lyophilized

Activité spécifique

≥1200 U/mg

Température de stockage

−20°C

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Description générale

Lipoprotein Lipase (LPL) is majorly secreted by myocytes and adipocytes in humans and is crucial for triglyceride homeostatis. Mutations in the catalytic domain of LPL impairs its interaction with glycosylphosphatidylinositol anchored high density lipoprotein binding protein 1 (GPIHBP1). The N-terminal catalytic domain is essential for lipolysis. The C-terminal is crucial for binding lipoproteins. Altered LPL levels may play role in the pathogenesis of atherosclerosis, coronary heart disease and chronic lymphocytic leukemia.

Application

Lipoprotein Lipase from Pseudomonas sp. has been used in the enzymatic erosion studies in gamma irradiated poly(trimethylene carbonate) (PTMC) films.

Actions biochimiques/physiologiques

Malic dehydrogenase catalyzes the dehydrogenation of L-malate by NAD+.
Lipoprotein lipase belongs to the family of triglyceride lipases. It hydrolyses triglycerides in triglyceride-rich ApoB-containing lipoproteins.

Définition de l'unité

1 U corresponds to the amount of enzyme which liberates 1 μmol oleic acid per minute at pH 8.0 and 40°C (triolein, Cat. No. 62314 as substrate)

Autres remarques

Preparation of aldol acceptors (R)- and (S)-3-azido-2-hydroxypropanal via lipase-catalyzed resolution of the racemic acetal precursor; Effect of enzyme form on its properties in toluene

Code de la classe de stockage

11 - Combustible Solids

Classe de danger pour l'eau (WGK)

WGK 3

Point d'éclair (°F)

Not applicable

Point d'éclair (°C)

Not applicable

Équipement de protection individuelle

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)

Certificats d'analyse (COA)

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C.H. von der Osten et al.
Journal of the American Chemical Society, 111, 3924-3924 (1989)
Mutations in lipoprotein lipase that block binding to the endothelial cell transporter GPIHBP1
Voss CV, et al.
Proceedings of the National Academy of Sciences of the USA, 108(19), 7980-7984 (2011)
A lipoprotein lipase (LPL)-specific monoclonal antibody, 88B8, that abolishes the binding of LPL to GPIHBP1
Allan CM, et al.
Journal of Lipid Research, jlr-M070813 (2016)
Macrophage-mediated erosion of gamma irradiated poly (trimethylene carbonate) films
Bat E, et al.
Biomaterials, 30(22), 3652-3661 (2009)
Lipoprotein lipase: biosynthesis, regulatory factors, and its role in atherosclerosis and other diseases
He PP, et al.
Clinica Chimica Acta; International Journal of Clinical Chemistry, 480, 126-137 (2018)
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Protocoles

LPL Activity Assay Protocol

Lipoprotein lipase (LPL) hydrolyzes triglycerides associated with VLDL.

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