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Lysozyme from chicken egg white

VETRANAL®, analytical standard

Synonyme(s) :

Mucopeptide N-acétylmuramoylhydrolase, Muramidase

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About This Item

Numéro CAS:
Numéro de classification (Commission des enzymes):
Numéro CE :
Numéro MDL:
Code UNSPSC :
41116107
Nomenclature NACRES :
NA.24

Qualité

analytical standard

Niveau de qualité

Gamme de produits

VETRANAL®

Activité spécifique

8000-120000 U/mg

Durée de conservation

limited shelf life, expiry date on the label

Poids mol.

single-chain 14.3 kDa
Mr ~14000

Classe(s) chimique(s) de l'analyte

amino acids, peptides, proteins

Technique(s)

HPLC: suitable

Application(s)

food and beverages

Format

neat

Température de stockage

2-8°C

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Description générale

Lysozyme from chicken egg white, is a protein that can show broad spectrum of antibacterial activity against gram positive and gram negative bacteria. Its antimicrobial activity can be enhanced by pretreatment of the target microbial cells with chelating agents like ethylenediaminetetraacetic acid (EDTA).
Lysozyme from chicken egg white, is a protein that can show broad spectrum of antibacterial activity against gram positive and gram negative bacteria. Its antimicrobial activity can be enhanced by pretreatment of the target microbial cells with chelating agents like ethylenediaminetetraacetic acid (EDTA).

Application

Lysozyme from chicken egg white may be used as an analytical reference standard for the determination of the analyte in:
  • Hard and pasta filata cheeses using reversed-phase high performance liquid chromatography with diode array and fluorimetric detection [(RP-HPLC-DAD) and (RP-HPLC-FLD)].
  • Food samples using high-performance liquid chromatography (HPLC) and enzyme-linked immunosorbent assay (ELISA).

L′enzyme dégrade la paroi cellulaire des bactéries ; elle est utilisée pour préparer des sphéroplastes.

Actions biochimiques/physiologiques

Le lysozyme hydrolyse les liaisons β(1→4) entre les résidus d′acide N-acétylmuramique et de N-acétyl-D-glucosamine dans le peptidoglycane et entre les résidus de N-acétyl-D-glucosamine dans la chitodextrine. Les cellules à Gram positif sont très susceptibles à cette hydrolyse, car leur paroi cellulaire contient une proportion élevée de peptidoglycanes. Les cellules à Gram négatif sont moins susceptibles, en raison de la présence d′une membrane externe et d′une proportion plus faible de peptidoglycanes. Cependant, ces cellules peuvent être hydrolysées en présence d′EDTA, qui chélate les ions métalliques de la membrane externe des bactéries.

L′enzyme est active dans une vaste gamme de pH (de 6,0 à 9,0). À pH 6,2, une activité maximale est observée sur une plus vaste plage de forces ioniques (de 0,02 à 0,100 M) qu′à pH 9,2 (0,01 à 0,006 M).

Définition de l'unité

1 unit corresponds to the amount of enzyme which decreases the absorbance at 450 nm by 0.001 per minute at pH 7.0 and 25 deg C.

Informations légales

VETRANAL is a registered trademark of Merck KGaA, Darmstadt, Germany

Pictogrammes

Health hazard

Mention d'avertissement

Danger

Mentions de danger

Conseils de prudence

Classification des risques

Resp. Sens. 1

Code de la classe de stockage

11 - Combustible Solids

Classe de danger pour l'eau (WGK)

WGK 3

Point d'éclair (°F)

Not applicable

Point d'éclair (°C)

Not applicable

Équipement de protection individuelle

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)


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Development of an RP-HPLC method for the simultaneous determination of benzoic acid, sorbic acid, natamycin and lysozyme in hard and pasta filata cheeses.
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"Identification and isolation of a bactericidal domain in chicken egg white lysozyme"
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Detection of hen?s egg white lysozyme in food: Comparison between a sensitive HPLC and a commercial ELISA method.
Kerkaert B, et al.
Food Chemistry, 120(2), 580-584 (2010)
Identification and isolation of a bactericidal domain in chicken egg white lysozyme
Pellegrini.A, et al.
Journal of Applied Microbiology, 82, 372-378 (1997)
"Antimicrobial peptides released by enzymatic hydrolysis of hen egg white lysozyme"
Mine Y, et al.
Journal of Agricultural and Food Chemistry, 52(05), 1088-1094 (2004)

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