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Roche

L-Lactate Dehydrogenase (L-LDH)

from hog muscle

Synonyme(s) :

L-LDH, L-Lactate Dehydrogenase, L-lactate

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About This Item

Numéro de classification (Commission des enzymes):
1.1.1.27 (BRENDA, IUBMB)
Code UNSPSC :
12352204

Source biologique

hog muscle

Niveau de qualité

100

Forme

suspension

Activité spécifique

~550 units/mg protein (at 25 °C (1,000 U/mg at 37 °C) with pyruvate as the substrate.)

Conditionnement

pkg of 10 mL (100 mg)

Fabricant/nom de marque

Roche

Catégories apparentées

Description générale

L-Lactate Dehydrogenase (L-LDH) is an enzyme which is involved in the glycolytic pathway. It is believed to consist of five isotypes, LDH1 to LDH5. It also has a major role in carbohydrate metabolism of human malaria parasites.

Application

It was used in determination of D-Lactate.
Reduction of α-ketoacids to α-hydroxycarboxylic acids or reverse reaction.

Forme physique

Suspension in 3.2 M ammonium sulfate solution, pH approximately 6.5

Autres remarques

For life science research only. Not for use in diagnostic procedures.

Code de la classe de stockage

12 - Non Combustible Liquids

Classe de danger pour l'eau (WGK)

WGK 1

Point d'éclair (°F)

does not flash

Point d'éclair (°C)

does not flash

Certificats d'analyse (COA)

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The Journal of dairy research, 73(4), 431-440 (2006-07-11)
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Plasmodium falciparum and Plasmodium vivax: Lactate-Dehydrogenase Activity and Its Application for in Vitro Drug Susceptibility Assay.
Basco, Leonardo K., et al.
Experimental Parasitology, 80.2, 260-271 (1995)
Thorsten Irsch et al.
The Journal of biological chemistry, 279(21), 22209-22217 (2004-02-21)
The glyoxalase system is a ubiquitous pathway catalyzing the glutathione-dependent detoxication of ketoaldehydes such as methylglyoxal, which is mainly formed as a by-product of glycolysis. The gene encoding a glyoxalase II has been cloned from Trypanosoma brucei, the causative agent
Heiko Henning et al.
Andrology, 10(7), 1426-1440 (2022-07-06)
Prolonging the shelf-life of liquid-preserved semen without compromising its fertilizing capacity may increase the efficiency of artificial insemination in pigs. Many fertilization-relevant processes are adenosine triphosphate dependent. The impact of semen storage and rewarming to body temperature on the energy

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