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12-359

Sigma-Aldrich

Acetyl-Histone H3 Peptide

Lys14

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About This Item

Code UNSPSC :
12352202
eCl@ss :
32160405
Nomenclature NACRES :
NA.41

product name

Acetyl-Histone H3 (Lys14) Peptide, Routinely evaluated by Dot Blot Assay. This peptide was recognized on a dot blot using Anti-acetyl Histone H3 (Lys14). The peptide was not recognized by anti-acetyl Histone H3 (Lys9) or anti-acetyl Histone H3 (Lys9,14).

Niveau de qualité

100

Fabricant/nom de marque

Upstate®

Technique(s)

immunocytochemistry: suitable
immunoprecipitation (IP): suitable
western blot: suitable

Numéro d'accès NCBI

NM_002107.3

Numéro d'accès UniProt

Q16695

Conditions d'expédition

dry ice

Informations sur le gène

human ... H3F3B(3021)

Qualité

Routinely evaluated by Dot Blot Assay. This peptide was recognized on a dot blot using Anti-acetyl Histone H3 (Lys14), (06-911). The peptide was not recognized by anti-acetyl Histone H3 (Lys9) or anti-acetyl Histone H3 (Lys9,14).

Forme physique

Lyophilized powder

Stockage et stabilité

2 years at -20°C

Informations légales

UPSTATE is a registered trademark of Merck KGaA, Darmstadt, Germany

Clause de non-responsabilité

Unless otherwise stated in our catalog or other company documentation accompanying the product(s), our products are intended for research use only and are not to be used for any other purpose, which includes but is not limited to, unauthorized commercial uses, in vitro diagnostic uses, ex vivo or in vivo therapeutic uses or any type of consumption or application to humans or animals.

Code de la classe de stockage

11 - Combustible Solids

Classe de danger pour l'eau (WGK)

WGK 1

Point d'éclair (°F)

Not applicable

Point d'éclair (°C)

Not applicable

Certificats d'analyse (COA)

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Opening the way to gene activity
Pennisi, E
Science (New York, N.Y.), 275, 155-157 (1997)
A B Ruiz-García et al.
FEBS letters, 403(2), 186-190 (1997-02-17)
Enzymatic extracts from a gcn5 mutant and wild-type strains of Saccharomyces cerevisiae were chromatographically fractionated and the histone acetyltransferase activities compared. When free histones were used as substrate, extracts from wild-type cells showed two peaks of activity on histone H3
Transcription-linked acetylation by Gcn5p of histones H3 and H4 at specific lysines.
Kuo, M H, et al.
Nature, 383, 269-272 (1996)

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