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07-375

Sigma-Aldrich

Anti-Ubiquitin Antibody

Upstate®, from rabbit

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About This Item

Code UNSPSC :
12352203
eCl@ss :
32160702
Nomenclature NACRES :
NA.41

Source biologique

rabbit

Niveau de qualité

Forme d'anticorps

purified immunoglobulin

Type de produit anticorps

primary antibodies

Clone

polyclonal

Poids mol.

(~8 kDa observed. Uncharacterized bands may be observed in some lysate(s).)

Espèces réactives

bovine, human

Réactivité de l'espèce (prédite par homologie)

vertebrates, (Predicted to react with Vertebrates.)

Fabricant/nom de marque

Upstate®

Technique(s)

western blot: suitable

Isotype

IgG

Numéro d'accès NCBI

Numéro d'accès UniProt

Conditions d'expédition

dry ice

Modification post-traductionnelle de la cible

unmodified

Informations sur le gène

human ... UBAP2(55833)

Description générale

Anti-Ubiquitin, Cat. No. 07-375, is a rabbit polyclonal antibody that detects ubiquitin and ubiquitinylated proteins and is tested for use in Western Blotting.
Purified rabbit polyclonal antibody in buffer containing 0.1 M Tris-Glycine (pH 7.4), 150 mM NaCl with 0.05% sodium azide with 30% glycerol.

Spécificité

This rabbit polyclonal antibody specifically detects Ubiquitin.

Immunogène

Full-length ubiquitin is isolated from bovine erythrocytes.

Application

Anti-Ubiquitin, Cat. No. 07-375, is a rabbit polyclonal antibody that detects ubiquitin and ubiquitinylated proteins and is tested for use in Western Blotting.
Domaine de recherche
Signalisation
Sous-domaine de recherche
Ubiquitine et métabolisme de l'ubiquitine

Qualité

routinely evaluated by immunoblot from bovine erythrocytes, and ubiquitylated proteins in acid extracts from HeLa cells

Description de la cible

Ubiquitin (Ub) is initially produced as a 229 amino acids Polyubiquitin-B (UniProt: P0CG47) precursor protein encoded by the UBB gene (Gene ID: 7314) or a 685 amino acids Polyubiquitin-C precursor protein (UniProt: P0CG48) encoded by the UBC gene (Gene ID: 7316) chez l'être humain. Ub exists either covalently attached to another protein, or free (unanchored). When covalently bound, it is conjugated to target proteins via an isopeptide bond either as a monomer (monoubiquitin), a polymer linked via different lysine residues of the ubiquitin (polyubiquitin chains) or a linear polymer linked via the initiator methionine (Met) of the ubiquitin (linear polyubiquitin chains). Ub is linked covalently via its carboxyl terminus (Gly76) to lysine residues in target proteins. In a given target lysine residue can be linked to one single Ub molecule (monoubiquitylated) or to a chain of Ub molecules (polyubiquitylated). In a polyUb chain, Ub molecules can be linked through one of the seven lysine residues (K6, K11, K27, K29, K33, K48, and K63). Polyubiquitin chains, when attached to a target protein, have different functions depending on the lysine residue of the ubiquitin that is linked. For example, lysine 6-linked may be involved in DNA repair; lysine 11-linked is involved in endoplasmic reticulum-associated degradation (ERAD) and in cell-cycle regulation, and lysine 29-linked is involved in lysosomal degradation. Lysine 48-linked chains mark proteins for proteasomal degradation, while lysine 63-linked chains are involved in endocytosis, DNA-damage responses, and in signaling leading to activation of the transcription factor NF- B. Ubiquitin undergoes phosphorylation at the serine 57 by a ubiquitin kinase and this phosphorylation is an important modifier of ubiquitin function, particularly in response to proteotoxic stress. This phosphorylation may also be a deciding factor whether ubiquitin is recycled or degraded during multi-vesicular body sorting on endosomes. (réf. : Hepowit, NL., et al (2020). eLife 9; e58155; Lee, S., et al. (2017) eLife. 6; e29176).

Liaison

Remplace le(s) produit(s) suivant(s) : 04-454

Forme physique

Format : Produit purifié
Produit purifié sur protéine A
Protein A Purified immunoglobulin in PBS, 0.1% sodium azide, and 30% glycerol.

Stockage et stabilité

À conserver à -20 °C pendant 2 ans à compter de la date d'expédition. À diviser en aliquotes pour éviter les congélations et décongélations répétées. Pour récupérer le maximum de produit, centrifuger le flacon d'origine après décongélation et avant de retirer le capuchon.

Remarque sur l'analyse

Contrôle
N'importe quel tissu

Autres remarques

Concentration : pour connaître la concentration spécifique du lot, voir le certificat d'analyse.

Informations légales

UPSTATE is a registered trademark of Merck KGaA, Darmstadt, Germany

Clause de non-responsabilité

Sauf indication contraire dans notre catalogue ou toute autre documentation associée au(x) produit(s), nos produits sont uniquement destinés à la recherche et ne sauraient être utilisés à d'autres fins, ce qui inclut, sans s'y limiter, les utilisations commerciales non autorisées, les utilisations diagnostiques in vitro, les utilisations thérapeutiques ex vivo ou in vivo, ou tout type de consommation ou d'application chez l'être humain ou chez l'animal.

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Code de la classe de stockage

10 - Combustible liquids

Classe de danger pour l'eau (WGK)

WGK 1


Certificats d'analyse (COA)

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Pablo Alcón et al.
Nature structural & molecular biology, 27(3), 240-248 (2020-02-19)
Vertebrate DNA crosslink repair excises toxic replication-blocking DNA crosslinks. Numerous factors involved in crosslink repair have been identified, and mutations in their corresponding genes cause Fanconi anemia (FA). A key step in crosslink repair is monoubiquitination of the FANCD2-FANCI heterodimer
Alanine scan of core positions in ubiquitin reveals links between dynamics, stability, and function.
Lee, SY; Pullen, L; Virgil, DJ; Casta?eda, CA; Abeykoon, D; Bolon, DN; Fushman, D
Journal of Molecular Biology null
The role of ubiquitin-proteasome pathway in oncogenic signaling.
Fuchs, Serge Y
Cancer Biology & Therapy, 1, 337-341 (2002)
Marcell Louis et al.
PloS one, 10(11), e0143227-e0143227 (2015-11-21)
Understanding function and specificity of de-ubiquitylating enzymes (DUBs) is a major goal of current research, since DUBs are key regulators of ubiquitylation events and have been shown to be mutated in human diseases. Most DUBs are cysteine proteases, relying on
Molecular discrimination of structurally equivalent Lys 63-linked and linear polyubiquitin chains.
David Komander,Francisca Reyes-Turcu,Julien D F Licchesi,Peter Odenwaelder et al.
EMBO Reports null

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