927538
AlkFAA-alkyne
≥95%
Synonyme(s) :
2-Fluoro-N-(hex-5-yn-1-yl)acrylamide
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About This Item
Formule empirique (notation de Hill):
C9H12FNO
Poids moléculaire :
169.20
Code UNSPSC :
12352101
Nomenclature NACRES :
NA.21
Produits recommandés
Niveau de qualité
Pureté
≥95%
Forme
semisolid
Température de stockage
−20°C
Chaîne SMILES
O=C(NCCCCC#C)C(F)=C
Application
AlkFAA-alkyne is a Michael acceptor probe that was designed to label cysteines, but is not very effective. The compound can be used as a negative control when run with other cysteine-reactive probes. A method was developed using cysteine-reactive compounds to allow for unbiased analysis of proteomic data in quantitative applications . The method uses light or heavy labeling with the isotopically labelled desthiobiotin azide (isoDTB) tag for mass spectrometry analysis . Analysis then uses the isotopic tandem orthogonal proteolysis activity-based protein profiling (isoTOP-ABPP) workflow
Produit(s) apparenté(s)
Réf. du produit
Description
Tarif
Code de la classe de stockage
10 - Combustible liquids
Classe de danger pour l'eau (WGK)
WGK 3
Point d'éclair (°F)
Not applicable
Point d'éclair (°C)
Not applicable
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Profiling the proteome-wide selectivity of diverse electrophiles.
Zanon P RA, et al.
ChemRxiv : the preprint server for chemistry (2021)
Patrick R A Zanon et al.
Angewandte Chemie (International ed. in English), 59(7), 2829-2836 (2019-11-30)
Rapid development of bacterial resistance has led to an urgent need to find new druggable targets for antibiotics. In this context, residue-specific chemoproteomic approaches enable proteome-wide identification of binding sites for covalent inhibitors. Described here are easily synthesized isotopically labeled
Eranthie Weerapana et al.
Nature, 468(7325), 790-795 (2010-11-19)
Cysteine is the most intrinsically nucleophilic amino acid in proteins, where its reactivity is tuned to perform diverse biochemical functions. The absence of a consensus sequence that defines functional cysteines in proteins has hindered their discovery and characterization. Here we
Keriann M Backus et al.
Nature, 534(7608), 570-574 (2016-06-17)
Small molecules are powerful tools for investigating protein function and can serve as leads for new therapeutics. Most human proteins, however, lack small-molecule ligands, and entire protein classes are considered 'undruggable'. Fragment-based ligand discovery can identify small-molecule probes for proteins
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