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Sigma-Aldrich

Methacrylamide poly(ethylene glycol) amine hydrochloride

average Mn 400, cross-linking reagent polymerization reactions

Synonyme(s) :

Methacrylamide poly(ethylene glycol) amine, PEG amine monomethacrylamide, PEG diamine mono methacrylamide, PEG methacrylamide, PEG monomethacrylamide, Polyethylene glycol

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About This Item

Formule linéaire :
C5H10NO(C2H4O)nNH2 · HCl
Code UNSPSC :
12352101
Nomenclature NACRES :
NA.23

product name

Methacrylamide poly(ethylene glycol) amine hydrochloride, average Mn 400

Forme

liquid

Poids mol.

average Mn 400 (by NMR)
average Mn 400

Pertinence de la réaction

reagent type: cross-linking reagent
reaction type: Polymerization Reactions

Couleur

pale yellow

Architecture des polymères

shape: linear
functionality: heterobifunctional

Température de stockage

2-8°C

Application

PEG for cross-linking. PEGylated materials have found broad use in drug delivery systems, virology, and immunology, as the incorporation of PEG improves pharmacological properties such as increased water solubility, enhanced resistance to degradation (protein hydrolysis), increased circulation half-life, and reduced antigenicity. Polymer for preparing enzyme conjugates soluble in organic solvents; promising drug carrier.

Code de la classe de stockage

10 - Combustible liquids

Classe de danger pour l'eau (WGK)

WGK 3

Point d'éclair (°F)

>230.0 °F

Point d'éclair (°C)

> 110 °C


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Emerson Giovanelli et al.
Langmuir : the ACS journal of surfaces and colloids, 28(43), 15177-15184 (2012-09-26)
High colloidal stability in aqueous conditions is a prerequisite for fluorescent nanocrystals, otherwise known as "quantum dots", intended to be used in any long-term bioimaging experiment. This essential property implies a strong affinity between the nanoparticles themselves and the ligands
Jun-ichi Furukawa et al.
Analytical chemistry, 80(4), 1094-1101 (2008-01-22)
Changes in protein glycosylation profoundly affect protein function. To understand these effects of altered protein glycosylation, we urgently need high-throughput technologies to analyze glycan expression and glycan-protein interactions. Methods are not available for amplification of glycans; therefore, highly efficient sample
Hideyuki Shimaoka et al.
Chemistry (Weinheim an der Bergstrasse, Germany), 13(6), 1664-1673 (2007-01-17)
The development of rapid and efficient methods for high-throughput protein glycomics is of growing importance because the glycoform-focused reverse proteomics/genomics strategy will greatly contribute to the discovery of novel biomarkers closely related to cellular development, differentiation, growth, and aging as

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