Accéder au contenu
Merck
Toutes les photos(1)

Principaux documents

SRP6087

Sigma-Aldrich

AKR1C1 human

recombinant, expressed in E. coli, ≥90% (SDS-PAGE)

Synonyme(s) :

20-alpha HSD, Aldo-keto reductase family 1 member C1, DD1/DD2, DDH1, HBAB

Se connecterpour consulter vos tarifs contractuels et ceux de votre entreprise/organisme


About This Item

Numéro CAS:
Code UNSPSC :
12352200
Nomenclature NACRES :
NA.32

Source biologique

human

Produit recombinant

expressed in E. coli

Essai

≥90% (SDS-PAGE)

Forme

liquid

Poids mol.

38.9 kDa

Conditionnement

pkg of 100 μg

Numéro d'accès NCBI

Conditions d'expédition

dry ice

Température de stockage

−70°C

Informations sur le gène

human ... AKR1C1(1645)

Description générale

AKR1C1 (aldo-keto reductase 1C1) is one of the four isoforms (AKR1C1–AKR1C4) of the phase I drug-metabolizing enzyme family called AKR1C.[1][2] This enzyme is thought to be composed of 323 amino acids, and its mRNA is expressed in brain, mammary gland tissues, liver, adrenal, prostate, uterus and testis.[3]

Actions biochimiques/physiologiques

AKR1C (aldo-keto reductase 1C) family of proteins is responsible for maintaining steroid homeostasis, activation of polycyclic aromatic hydrocarbons and the metabolism of prostaglandin. These enzymes function as NAD(P)(H)-dependent oxidoreductases and are responsible for the production of alcohol by catalyzing the reduction of aldehydes and ketones. Studies show that up-regulation of AKR1C1 is linked with resistance to anti-cancer therapeutics such as, adriamycin, daunorubicin and cisplatin.[1] In human endometrial tissues, this protein is responsible for the conversion of progesterone to a biologically inactive metabolite. Studies in cultured endometrial stromal cells show that the mRNA expression level of AKR1C1 is inversely dependent on the level of progesterone, thus suggesting that progesterone controls its own local concentration through AKR1C1 enzyme in endometrial stromal cells at peri-implantation periods.[4]

Forme physique

0.5 mg/mL solution in 20 mM Tris-HCl buffer (pH 8.0) containing 1 mM DTT and 20% glycerol.

Notes préparatoires

Centrifuge the vial prior to opening.

Autres remarques

MGSSHHHHHH SSGLVPRGSH MDSKYQCVKL NDGHFMPVLG FGTYAPAEVP KSKALEATKL AIEAGFRHID SAHLYNNEEQ VGLAIRSKIA DGSVKREDIF YTSKLWCNSH RPELVRPALE RSLKNLQLDY VDLYLIHFPV SVKPGEEVIP KDENGKILFD TVDLCATWEA VEKCKDAGLA KSIGVSNFNR RQLEMILNKP GLKYKPVCNQ VECHPYFNQR KLLDFCKSKD IVLVAYSALG SHREEPWVDP NSPVLLEDPV LCALAKKHKR TPALIALRYQ LQRGVVVLAK SYNEQRIRQN VQVFEFQLTS EEMKAIDGLN RNVRYLTLDI FAGPPNYPFS DEY

Pictogrammes

Exclamation mark

Mention d'avertissement

Warning

Mentions de danger

Classification des risques

Eye Irrit. 2

Code de la classe de stockage

11 - Combustible Solids

Classe de danger pour l'eau (WGK)

WGK 3

Point d'éclair (°F)

Not applicable

Point d'éclair (°C)

Not applicable


Faites votre choix parmi les versions les plus récentes :

Certificats d'analyse (COA)

Lot/Batch Number

Vous ne trouvez pas la bonne version ?

Si vous avez besoin d'une version particulière, vous pouvez rechercher un certificat spécifique par le numéro de lot.

Déjà en possession de ce produit ?

Retrouvez la documentation relative aux produits que vous avez récemment achetés dans la Bibliothèque de documents.

Consulter la Bibliothèque de documents

Characterization of a human 20alpha-hydroxysteroid dehydrogenase.
Zhang Y, et al.
Journal of Molecular Endocrinology, 25(2), 221-228 (2000)
Human cytosolic hydroxysteroid dehydrogenases of the aldo-ketoreductase superfamily catalyze reduction of conjugated steroids: implications for phase I and phase II steroid hormone metabolism.
Jin Y, et al.
The Journal of Biological Chemistry, 284(15), 10013-10022 (2009)
Expression of 20alpha-hydroxysteroid dehydrogenase mRNA in human endometrium and decidua.
Nakajima T, et al.
Endocrine Journal, 50(1), 105-111 (2003)
Induction of neoplastic transformation by ectopic expression of human aldo-keto reductase 1C isoforms in NIH3T3 cells.
Chien CW, et al.
Carcinogenesis, 30(10), 1813-1820 (2009)

Questions

Évaluations

Aucune valeur de notation

Filtres actifs

Notre équipe de scientifiques dispose d'une expérience dans tous les secteurs de la recherche, notamment en sciences de la vie, science des matériaux, synthèse chimique, chromatographie, analyse et dans de nombreux autres domaines..

Contacter notre Service technique