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SRP5165

Sigma-Aldrich

BAG1 (72-end), GST tagged human

recombinant, expressed in E. coli, ≥70% (SDS-PAGE), buffered aqueous glycerol solution

Synonyme(s) :

RAP46

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About This Item

Code UNSPSC :
12352200
Nomenclature NACRES :
NA.32

Produit recombinant

expressed in E. coli

Pureté

≥70% (SDS-PAGE)

Forme

buffered aqueous glycerol solution

Poids mol.

~66 kDa

Numéro d'accès NCBI

Conditions d'expédition

dry ice

Température de stockage

−70°C

Informations sur le gène

human ... BAG1(573)

Description générale

BAG1 (also known as BCL2-associated athanogene) is a membrane protein rich in glutamic acid residues that binds to BCL2 and blocks apoptosis or programmed cell death. The BAG1-BCL2 complex enhances the anti-apoptotic effects of BCL2 and represents a link between growth factor receptors and anti-apoptotic mechanisms. Overexpression of BAG1 in 3T3 fibroblasts prevents apoptosis in the presence of low serum. BAG1 has also been shown to interact with activated glucocorticoid, androgen, estrogen and progesterone receptors. Binding to these receptors by BAG1 is dependent on receptor activation.

Forme physique

Supplied in 50mM Tris-HCl, pH 7.5, 150mM NaCl, 10mM glutathione, 0.1mM EDTA, 0.25mM DTT, 0.1mM PMSF, 25% glycerol.

Notes préparatoires

after opening, aliquot into smaller quantities and store at -70 °C. Avoid repeating handling and multiple freeze/thaw cycles

Code de la classe de stockage

10 - Combustible liquids

Classe de danger pour l'eau (WGK)

WGK 1


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N K Clemo et al.
Biochemical Society transactions, 33(Pt 4), 676-678 (2005-07-27)
Although the retinoblastoma susceptibility gene RB1 is inactivated in a wide variety of human cancers, the retinoblastoma protein (Rb) has been shown to be overexpressed in colon cancers, which is linked to the anti-apoptotic function of the protein. However, the
Shou-Ching Tang
IUBMB life, 53(2), 99-105 (2002-06-07)
BAG-1 is a multifunctional and anti-apoptotic or anti-cell death protein that interacts with a variety of cellular proteins and affects their functions. On the cell surface, it binds to the cytosolic domain of the growth factor receptors and enhances the

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