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A3233

Sigma-Aldrich

L-Arginase from bovine liver

Protein ≥70 % by biuret, powder

Synonyme(s) :

L-Arginine amidinase, L-Arginine amidino-hydrolase

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About This Item

Numéro CAS:
9000-96-8
Numéro de classification (Commission des enzymes):
3.5.3.1 (BRENDA, IUBMB)
Numéro CE :
232-570-3
Numéro MDL:
MFCD00081368
Code UNSPSC :
12352204
Nomenclature NACRES :
NA.77

722,00 €

Disponible pour expédition le09 avril 2025Détails

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Source biologique

bovine liver

Forme

powder

Activité spécifique

≥100 units/mg protein

Composition

Protein, ≥70% biuret

Numéro d'accès UniProt

Q58DL1

Conditions d'expédition

dry ice

Température de stockage

−20°C

Informations sur le gène

cow ... ARG2(518752)

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Description générale

L-arginase is also called as L-arginine amidinohydrolase. It exists in two forms, such as arginase-1 and arginase-2. Arginase-1 is present in liver cells and arginase-2 is seen usually in extrahepatic tissues like, kidney, brain, skeletal muscle,[1] small intestine and the lactating mammary gland.[2] Arginase -2 is mapped to human chromosome 14q24.1−24.3.[2]

Actions biochimiques/physiologiques

L-Arginase is the major degradative enzyme for arginine; converts arginine to ornithine.
L-Arginase is the major degradative enzyme for arginine; converts arginine to ornithine; deficiency is associated with spasticity and motor dysfunction.
L-arginase hydrolyze L-arginine into L-ornithine and urea, which is the last step of the urea cycle in the liver of ureotelic species.[1] Arginase plays a major role in the mammalian immune system and the enzyme participates in several aspects of inflammation.[2]

Définition de l'unité

One unit will cause the hydrolysis of 1.0 μmole of L-arginine per minute at pH 9.5 and 37 °C.

Pictogrammes

Health hazard
GHS08

Mention d'avertissement

Danger

Mentions de danger

H334

Conseils de prudence

P261 - P284 - P501

Classification des risques

Resp. Sens. 1

Code de la classe de stockage

11 - Combustible Solids

Classe de danger pour l'eau (WGK)

WGK 1

Point d'éclair (°F)

Not applicable

Point d'éclair (°C)

Not applicable

Équipement de protection individuelle

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)

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Lot/Batch Number
0000368691
0000368691
0000318691
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L-Arginase: a Medically Important Enzyme
Kumar K and Verma N
Research Journal of Pharmacy and Technology, 6(12), 1430-1430 (2013)
Arginase: an emerging key player in the mammalian immune system
Munder M
British Journal of Pharmacology, 158(3), 638-651 (2009)
Yegnasew Takele et al.
PLoS neglected tropical diseases, 7(1), e1977-e1977 (2013-01-26)
Visceral leishmaniasis is a parasitic disease associated with high mortality. The most important foci of visceral leishmaniasis in Ethiopia are in the Northwest and are predominantly associated with high rates of HIV co-infection. Co-infection of visceral leishmaniasis patients with HIV
James W Wells et al.
PloS one, 8(1), e54464-e54464 (2013-02-01)
Rapidly growing tumor cells require a nutrient-rich environment in order to thrive, therefore, restricting access to certain key amino acids, such as arginine, often results in the death of malignant cells, which frequently display defective cell cycle check-point control. Healthy
Eva Källberg et al.
BMC immunology, 13, 69-69 (2012-12-14)
S100A9 has been shown to be important for the function of so called Myeloid Derived Suppressor Cells (MDSC). Cells with a similar phenotype are also involved in pro-inflammatory processes, and we therefore wanted to investigate the gene expression and function
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Questions

  1. I want to use this enzyme at a neutal pH, could you please comment on the activity and how much reduction in enzyme activity and specificity would be happening due to the change in the pH?

    1 réponse

    1. L-Arginase typically exhibits optimal activity at pH 9.5 and 37 °C. While the product is likely to retain some degree of potency, the enzymatic activity of this material at neutral pH has not been determined. The enzyme is known to be rapidly inactivated at pH values below 6, according to "The Reversible Inactivation of Rat-Liver Arginase at Low pH". Please see the link below, Figure 1, which shows the Inactivation of arginase at different pH values:
      https://febs.onlinelibrary.wiley.com/doi/pdf/10.1111/j.1432-1033.1972.tb01809.x

      Please see the link below to review an additional article highlighting the relationship between pH and mouse liver arginase.
      https://www.jstage.jst.go.jp/article/biochemistry1922/45/12/45_12_1011/_pdf

      Utile ?

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