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19-134

Sigma-Aldrich

p38/SAPK2 Inhibitor (SB 202190)

The p38/SAPK2 Inhibitor (SB 202190) controls the biological activity of p38/SAPK2. This small molecule/inhibitor is primarily used for Biochemicals applications.

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About This Item

Code UNSPSC :
12352200
eCl@ss :
32160405
Nomenclature NACRES :
NA.41

Niveau de qualité

Forme

solid

Fabricant/nom de marque

Upstate®

Technique(s)

activity assay: suitable (kinase)

Numéro d'accès NCBI

Numéro d'accès UniProt

Conditions d'expédition

wet ice

Application

Potent inhibitor of p38 alpha/SAPK2a and p38 beta/SAPK2b kinases.
The p38/SAPK2 Inhibitor (SB 202190) controls the biological activity of p38/SAPK2. Cet inhibiteur/petite molécule est principalement utilisé dans les applications biochimiques.

Actions biochimiques/physiologiques

Protein Target: p38/SAPK2
Sous-famille ciblée : CMGC
Type d'inhibiteur : kinase

Qualité

Routinely evaluated in a kinase assay as an inhibitor.

Forme physique

Stockage et stabilité

3 ans à -20 °C

Informations légales

UPSTATE is a registered trademark of Merck KGaA, Darmstadt, Germany

Clause de non-responsabilité

Sauf indication contraire dans notre catalogue ou toute autre documentation associée au(x) produit(s), nos produits sont uniquement destinés à la recherche et ne sauraient être utilisés à d'autres fins, ce qui inclut, sans s'y limiter, les utilisations commerciales non autorisées, les utilisations diagnostiques in vitro, les utilisations thérapeutiques ex vivo ou in vivo, ou tout type de consommation ou d'application chez l'être humain ou chez l'animal.

Code de la classe de stockage

11 - Combustible Solids

Classe de danger pour l'eau (WGK)

WGK 3

Point d'éclair (°F)

Not applicable

Point d'éclair (°C)

Not applicable


Certificats d'analyse (COA)

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Thrombospondin stimulates focal adhesion disassembly through Gi- and phosphoinositide 3-kinase-dependent ERK activation
Orr, A. W., et al
The Journal of Biological Chemistry, 277, 20453-20460 (2002)
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The Journal of biological chemistry, 278(36), 34525-34532 (2003-06-25)
The accumulation of misfolded proteins in the endoplasmic reticulum (ER) evokes the ER stress response. The resultant outcomes are cytoprotective but also proapoptotic. ER chaperones and misfolded proteins exit to the secretory pathway and are retrieved to the ER, during
R M Kramer et al.
The Journal of biological chemistry, 271(44), 27723-27729 (1996-11-01)
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Z Li et al.
Biochemical and biophysical research communications, 228(2), 334-340 (1996-11-12)
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J C Lee et al.
Nature, 372(6508), 739-746 (1994-12-22)
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