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13-110

Sigma-Aldrich

MBP déphosphorylée

Synonyme(s) :

MBP protein

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About This Item

Code UNSPSC :
12352200
eCl@ss :
32160405
Nomenclature NACRES :
NA.41

Source biologique

bovine

Niveau de qualité

Forme

liquid

Durée de conservation

2 yr

Fabricant/nom de marque

Upstate®

Technique(s)

activity assay: suitable

Solubilité

water: soluble

Numéro d'accès UniProt

Conditions d'expédition

wet ice

Température de stockage

−20°C

Informations sur le gène

bovine ... MBP(618684)

Description générale

Research Area: Cell Signaling
Myelin basic protein (MBP) constitutes approximately 30% of the total protein and accounts for about 10% of the dry weight of myelin. It is primarily associated with the cytosolic side of the oligodendrocyte (OL) membrane, largely through electrostatic interactions with acidic lipids. This protein is distributed throughout compact internodal myelin. MBP consists of multiple post-translationally modified isomers with varying charges, some of which arise from phosphorylation at several sites by different kinases, including mitogen-activated protein kinase (MAPK).

Application

Protéine de base de la myéline (MBP) purifiée à partir de cerveau bovin et déphosphorylée à l'aide de la protéine phosphatase Lambda. Aucune phosphorylation endogène détectable, déterminée par immunoblotting de 1 µg de MBP avec 1 µg/ml d'anti-phospho MBP.

Actions biochimiques/physiologiques

Myelin basic protein (MBP) is distributed throughout compact internodal myelin. It binds to negatively charged lipids on the cytosolic surface of oligodendrocyte membranes, likely facilitating the adhesion of these surfaces in the multilayered myelin sheath. MBP is characterized as an intrinsically unstructured protein, providing it with the flexibility to bind to a charged surface along its entire length and adapt its local conformation as needed to optimize binding to various targets. Such proteins often function as multifunctional regulatory proteins.
MBP interacts with polyanions such as actin filaments and microtubules in vitro and binds to other ligands such as Ca2+-calmodulin (CaM). MBP binds to G-actin, inducing its polymerization, and it bundles actin filaments. It also polymerizes actin, bundles F-actin filaments, and binds actin filaments to lipid bilayers through electrostatic interactions. Phosphorylation and dephosphorylation of MBP occur in the myelin sheath in response to electrical activity in the brain.

Qualité

Évalué en routine comme substrat dans un essai de kinase utilisant la MAP Kinase 2/Erk2 (Réf. 14-173)

Forme physique

10 mM de MOPS, pH 7,0, 128 mM de MnCl2, 641 mM d'EDTA, 1,134 μg de phosphatase lambda inactive et 0,05 % d'azoture de sodium

Stockage et stabilité

2 ans à -20 °C

Autres remarques

Ce produit est dérivé de sources bovines. L'exportation de ce produit vers certains pays peut faire l'objet de restrictions. Veuillez contacter notre Service Clients ou votre distributeur local pour vous renseigner sur la disponibilité du produit et les possibilités d'exportation.

Informations légales

UPSTATE is a registered trademark of Merck KGaA, Darmstadt, Germany

Clause de non-responsabilité

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Code de la classe de stockage

12 - Non Combustible Liquids

Classe de danger pour l'eau (WGK)

WGK 2

Point d'éclair (°F)

Not applicable

Point d'éclair (°C)

Not applicable


Certificats d'analyse (COA)

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Effect of phosphorylation of myelin basic protein by MAPK on its interactions with actin and actin binding to a lipid membrane in vitro
Boggs JM, et al.
Biochemistry, 45(2), 391-401 (2006)
J W Crabb et al.
Protein science : a publication of the Protein Society, 7(3), 746-757 (1998-04-16)
Cellular retinaldehyde-binding protein (CRALBP) is abundant in the retinal pigment epithelium (RPE) and Müller cells of the retina where it is thought to function in retinoid metabolism and visual pigment regeneration. The protein carries 11-cis-retinal and/or 11-cis-retinol as endogenous ligands
Gaëlle Lentini et al.
Nature communications, 12(1), 3788-3788 (2021-06-20)
Active host cell invasion by the obligate intracellular apicomplexan parasites relies on the formation of a moving junction, which connects parasite and host cell plasma membranes during entry. Invading Toxoplasma gondii tachyzoites secrete their rhoptry content and insert a complex
Thrombospondin stimulates focal adhesion disassembly through Gi- and phosphoinositide 3-kinase-dependent ERK activation
Orr, A. W., et al
The Journal of Biological Chemistry, 277, 20453-20460 (2002)
Dario Hermida et al.
Molecular & cellular proteomics : MCP, 19(2), 326-343 (2019-12-20)
The human MASTL (Microtubule-associated serine/threonine kinase-like) gene encodes an essential protein in the cell cycle. MASTL is a key factor preventing early dephosphorylation of M-phase targets of Cdk1/CycB. Little is known about the mechanism of MASTL activation and regulation. MASTL

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