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12-220

Sigma-Aldrich

Serine Phosphopeptide (RRApSVA)

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About This Item

Code UNSPSC :
12352200
eCl@ss :
32160405
Nomenclature NACRES :
NA.41

Fabricant/nom de marque

Upstate®

Niveau de qualité

Technique(s)

activity assay: suitable

Conditions d'expédition

wet ice

Actions biochimiques/physiologiques

Protein Target: Alkaline Phosphatase

Qualité

Routinely evaluated by using the phosphopeptide as a substrate for Alkaline Phosphatase in a non-radioactive malachite green based enzyme assay. The assay was performed using the Alkaline/Acid Phosphatase Assay Kit (R-R-A-pS-V-A), (17-128).

Forme physique

Lyophilized powder

Stockage et stabilité

Lyophilized: Stable for 2 years at 4°C . Rehydrated: Stable for 1 year at -20°C.

Informations légales

UPSTATE is a registered trademark of Merck KGaA, Darmstadt, Germany

Clause de non-responsabilité

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Code de la classe de stockage

11 - Combustible Solids

Classe de danger pour l'eau (WGK)

WGK 3

Point d'éclair (°F)

Not applicable

Point d'éclair (°C)

Not applicable


Certificats d'analyse (COA)

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Synthetic peptides as model substrates for the study of the specificity of the polycation-stimulated protein phosphatases.
Agostinis, P, et al.
European Journal of Biochemistry, 189, 235-241 (1990)
Dephosphorylation of phosphoproteins and synthetic phosphopeptides. Study of the specificity of the polycation-stimulated and MgATP-dependent phosphorylase phosphatases
Agostinis, P., et al
The Journal of Biological Chemistry, 262, 1060-1064 (1987)
Further definition of the substrate specificity of the alpha-herpesvirus protein kinase and comparison with protein kinases A and C
Leader, D. P., et al
Biochimica et Biophysica Acta, 1091, 426-431 (1991)
Phosphorylated synthetic peptides as tools for studying protein phosphatases.
L A Pinna et al.
Biochimica et biophysica acta, 1222(3), 415-431 (1994-07-21)
K W Harder et al.
The Biochemical journal, 298 ( Pt 2), 395-401 (1994-03-01)
The intracellular domain of human protein tyrosine phosphatase beta (HPTP beta) (44 kDa) was expressed in bacteria, purified using epitope 'tagging' immunoaffinity chromatography, and characterized with respect to kinetic profile, substrate specificity and potential modulators of enzyme activity. A chromogenic

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