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Merck
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SRP2001

Sigma-Aldrich

TFIIA-p55 human

recombinant, expressed in E. coli, ≥80% (SDS-PAGE)

Sinónimos:

MGC129969, MGC129970, TF2A1, TFIIA

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About This Item

Código UNSPSC:
12352202
NACRES:
NA.26

origen biológico

human

recombinante

expressed in E. coli

Análisis

≥80% (SDS-PAGE)

formulario

frozen liquid

mol peso

~43.6 kDa

envase

pkg of 10 μg

condiciones de almacenamiento

avoid repeated freeze/thaw cycles

concentración

500 μg/mL

técnicas

western blot: suitable

color

clear colorless

Nº de acceso NCBI

NM_015859

Nº de acceso UniProt

P52655

Condiciones de envío

dry ice

temp. de almacenamiento

−70°C

Información sobre el gen

human ... GTF2A1(2957)

Acciones bioquímicas o fisiológicas

The transcription factor IIA (TFIIA) has been shown to bind to the TBP-DNA complex and to increase the affinity of TBP for the TATA element. Human TFIIA consists of three subunits of 35 kDa (a subunit), 19 kDa (b subunit) and 12 kDa (g subunit). The a and b subunits are derived from the product, p55, of a single gene by an unknown mechanism. However, recombinant p55, in combination with a 12 kDa subunit (g subunit), retains native TFIIA activity for reconstituted TFIIA, containing all three subunits.

Forma física

Clear and colorless frozen liquid solution

Nota de preparación

Use a manual defrost freezer and avoid repeated freeze-thaw cycles. While working, please keep sample on ice.

Código de clase de almacenamiento

10 - Combustible liquids

Clase de riesgo para el agua (WGK)

WGK 1

Punto de inflamabilidad (°F)

Not applicable

Punto de inflamabilidad (°C)

Not applicable

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J DeJong et al.
Genes & development, 7(11), 2220-2234 (1993-11-01)
TFIIA is a transcription factor that, by interacting with the TATA-binding subunit (TBP) of TFIID, modulates transcription initiation by RNA polymerase II in vitro. By use of a mobility shift assay, TFIIA was purified from HeLa cells as a complex
S Buratowski et al.
Cell, 56(4), 549-561 (1989-02-24)
A native gel electrophoresis DNA binding assay was used to resolve complexes formed on the adenovirus Major Late Promoter by general transcription factors and RNA polymerase II. Five sets of complexes containing distinct components were identified. These complexes were generated
J A Ranish et al.
The Journal of biological chemistry, 266(29), 19320-19327 (1991-10-15)
The general transcription factor TFIIA was purified from yeast. A key step in the purification was affinity chromatography using a column containing the adenovirus major late promoter with bound recombinant TFIID to which TFIIA binds with high affinity. TFIIA activity

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