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SRP0326

Sigma-Aldrich

PADI-1 human

recombinant, expressed in baculovirus infected Sf9 cells, ≥70% (SDS-PAGE)

Sinónimos:

Peptidyl arginine deiminase, type I

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About This Item

Código UNSPSC:
12352200
NACRES:
NA.32

origen biológico

human

recombinante

expressed in baculovirus infected Sf9 cells

Análisis

≥70% (SDS-PAGE)

formulario

aqueous solution

mol peso

75 kDa

envase

pkg of 10 μg

Nº de acceso NCBI

NM_013358

Nº de acceso UniProt

Q9ULC6

Condiciones de envío

dry ice

temp. de almacenamiento

−70°C

Información sobre el gen

human ... PADI1(29943)

Descripción general

Human PADI-1, also known as Peptidyl arginine deiminase, type I, (GenBank Accession No. NM_013358), amino acids 1-663 (end) with C-terminal FLAG-tag, MW= 75 kDa, expressed in a Baculovirus infected Sf9 cell expression system.

Aplicación

Useful for the study of enzyme kinetics, screening inhibitors, and selectivity profiling.

Código de clase de almacenamiento

10 - Combustible liquids

Clase de riesgo para el agua (WGK)

WGK 3

Punto de inflamabilidad (°F)

Not applicable

Punto de inflamabilidad (°C)

Not applicable

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Marina Guerrin et al.
The Biochemical journal, 370(Pt 1), 167-174 (2002-11-06)
Peptidylarginine deiminases (PADs) catalyse a post-translational modification of proteins through the conversion of arginine residues into citrullines. The existence of four isoforms of PAD (types I, II, III and IV) encoded by four different genes, which are distinct in their
T Kanno et al.
The Journal of investigative dermatology, 115(5), 813-823 (2000-11-09)
Peptidylarginine deiminase catalyzes the post-translational modification of proteins through the conversion of arginine to citrulline in the presence of calcium ions. In rodents, peptidylarginine deiminase has been classified into four isoforms, types I, II, III, and IV, which are distinct
Rachida Nachat et al.
The Journal of investigative dermatology, 124(2), 384-393 (2005-01-29)
Post-translational conversion of arginine to citrulline residues is catalyzed by peptidylarginine deiminases (PAD). Although the existence of five isoforms of PAD has been reported in rodents and humans, their tissue distribution, substrate specificity, and physiological function have yet to be

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