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Merck
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L5390

Sigma-Aldrich

Lectin from Erythrina cristagalli (coral tree)

lyophilized powder

Sinónimos:

Erythrina cristagalli agglutinin, ECA

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About This Item

Número MDL:
Código UNSPSC:
12352202
NACRES:
NA.32

formulario

lyophilized powder

Nivel de calidad

potencia

<0.5 μg per mL agglutination activity

composición

Protein, ≥85% biuret

impurezas

salt, free

temp. de almacenamiento

−20°C

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Acciones bioquímicas o fisiológicas

Lectin or haemagglutinin is a sugar stereospecific binding protein or glycoprotein. It is capable of reversibly agglutinating cells. It is implicated in various cellular processes such as cell agglutination, homing of leukocytes, induction of mitosis in lymphocytes, interferon c (IFN c) and cytotoxicity. It is used as a blood typing reagent in immunohaematology. Lectin is also used as a reagent in testing erythrocyte polyagglutinable states. It is considered as a potential tool for analyzing cell surface architecture and related membrane functions.
ECA is not blood group specific, but has an affinity for D-galactose and D-galactosides. It is reported to be mitogenic for human peripheral blood T lymphocytes.

Nota de preparación

Purified by affinity chromatography.

Nota de análisis

Agglutination activity is expressed in μg/ml and is determined from serial dilutions in phosphate buffered saline, pH 6.8, of a 1 mg per mL solution. This activity is the lowest concentration to agglutinate a 2% suspension of trypsinized human blood group O erythrocytes after 1 hr at 25 °C.

Código de clase de almacenamiento

11 - Combustible Solids

Clase de riesgo para el agua (WGK)

WGK 3

Punto de inflamabilidad (°F)

Not applicable

Punto de inflamabilidad (°C)

Not applicable

Equipo de protección personal

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)


Certificados de análisis (COA)

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Human erythrocyte specific lectin from the seeds of Indian coral tree, Erythrina variegata Linn, var. orientali Linn, Merrill
Datta TK and Basu PS
Journal of Biosciences, 5(1), 25-30 (1983)
Purification, some properties of a D-galactose-binding leaf lectin from Erythrina indica and further characterization of seed lectin
Konozy EHE, et al.
Biochimie, 84(10), 1035-1043 (2002)

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