Saltar al contenido
Merck
Todas las fotos(4)

Documentos

H6010

Sigma-Aldrich

L-Homocystine

≥98% (HPLC)

Sinónimos:

L-4,4′-Dithiobis(2-aminobutanoic acid)

Iniciar sesiónpara Ver la Fijación de precios por contrato y de la organización
Todas las fotos(4)

About This Item

Fórmula empírica (notación de Hill):
C8H16N2O4S2
Número de CAS:
626-72-2
Peso molecular:
268.35
Beilstein:
1728583
Número CE:
210-962-5
Número MDL:
MFCD00020391
Código UNSPSC:
12352209
ID de la sustancia en PubChem:
24895724
NACRES:
NA.26

product name

L-Homocystine, ≥98% (HPLC)

Análisis

≥98% (HPLC)

formulario

powder

color

white to off-white

mp

281-284 °C (dec.) (lit.)

aplicaciones

cell analysis
peptide synthesis

cadena SMILES

N[C@@H](CCSSCC[C@H](N)C(O)=O)C(O)=O

InChI

1S/C8H16N2O4S2/c9-5(7(11)12)1-3-15-16-4-2-6(10)8(13)14/h5-6H,1-4,9-10H2,(H,11,12)(H,13,14)/t5-,6-/m0/s1

Clave InChI

ZTVZLYBCZNMWCF-WDSKDSINSA-N

¿Está buscando productos similares? Visita Guía de comparación de productos

Acciones bioquímicas o fisiológicas

L-Homocystine is the oxidized member of the L-homocysteine:L-homocystine pair. Homocysteine/homocystine is derived from methionine. Homocysteine is a pro-thrombotic factor, vasodilation impairing agent, pro-inflammatory factor and endoplasmatic reticulum-stress inducer used to study cardiovascular disease mechanisms.

Código de clase de almacenamiento

11 - Combustible Solids

Clase de riesgo para el agua (WGK)

WGK 3

Punto de inflamabilidad (°F)

Not applicable

Punto de inflamabilidad (°C)

Not applicable

Equipo de protección personal

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)

Certificados de análisis (COA)

Busque Certificados de análisis (COA) introduciendo el número de lote del producto. Los números de lote se encuentran en la etiqueta del producto después de las palabras «Lot» o «Batch»

¿Ya tiene este producto?

Encuentre la documentación para los productos que ha comprado recientemente en la Biblioteca de documentos.

Visite la Librería de documentos

J Perła-Kaján et al.
Amino acids, 32(4), 561-572 (2007-02-08)
Homocysteine, a non-protein amino acid, is an important risk factor for ischemic heart disease and stroke in humans. This review provides an overview of homocysteine influence on endothelium function as well as on protein metabolism with a special respect to
Karin J A Lievers et al.
Annals of clinical biochemistry, 40(Pt 1), 46-59 (2003-01-25)
Homocysteine, a sulphur amino acid, is a branch-point intermediate of methionine metabolism. It can be degraded in the transsulphuration pathway to cystathionine, or remethylated to methionine via the remethylation pathway. In both pathways, major genetic defects that cause enzyme deficiencies
Geoffrey P McDermott et al.
Analytical chemistry, 83(15), 6034-6039 (2011-07-08)
The quantification of low-molecular mass thiols and disulfides involved in cellular redox processes is hindered by oxidation or degradation of analytes during conventional sample preparation steps (including deproteinization and derivatization). Researchers therefore seek techniques that minimize sample handling and permit
Camila Simioni Vanzin et al.
Molecular genetics and metabolism, 104(1-2), 112-117 (2011-07-12)
Homocystinuria is an inherited disorder biochemically characterized by high urinary excretion of homocystine and increased levels of homocysteine (Hcy) and methionine in biological fluids. Affected patients usually have a variety of clinical and pathologic manifestations. Previous experimental data have shown
S Ramakrishnan et al.
Indian journal of biochemistry & biophysics, 43(5), 275-283 (2006-12-01)
The amino acid homocysteine (Hcy), formed from methionine has profound importance in health and diseases. In normal circumstances, it is converted to cysteine and partly remethylated to methionine with the help of vit B12 and folate. However, when normal metabolism
Ver todos los artículos relacionados

Nuestro equipo de científicos tiene experiencia en todas las áreas de investigación: Ciencias de la vida, Ciencia de los materiales, Síntesis química, Cromatografía, Analítica y muchas otras.

Póngase en contacto con el Servicio técnico