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G0535

Glycopeptidase A from almonds

buffered aqueous glycerol solution, ≥0.05 unit/mL

Sinónimos:

N-Glycosidase A, N-linked-glycopeptide-(N-acetyl-β-D-glucosaminyl)-L-asparagine amidohydrolase, PNGase A

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Acerca de este artículo

Número CAS:
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UNSPSC Code:
12352204
NACRES:
NA.32
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conjugate

(N-linked)

Quality Segment

form

buffered aqueous glycerol solution

concentration

≥0.05 unit/mL

storage temp.

−20°C

General description

Glycopeptidase found in almonds can be divided into three groups- A, B and C. the optimum pH value and the isoelectric point of glycopeptidase A is 6.0 and 7.7 respectively. It has a preference for glycopeptides with long chains. It is also capable of hydrolyzing intact glycoproteins such as, desialyted human transferrin, ovalbumin etc.[1] These proteins cleave glycoproteins with asialocarbohydrate moieties at their β-aspartyl-glucosylamine linkages.[2]

Application

Glycopeptidase A from almonds is used for deglycosylation.[3] It catalyzes the removal of N-linked oligosaccharide chains and converts Asn residue to Asp.[4]

Biochem/physiol Actions

Hydrolyzes an N4-(acetyl-β-D-glycosaminyl)asparagine in which the N-acetyl-D-glucosamine residue may be further glycosylated, yielding a (substituted) N-acetyl-β-D-glucoaminylamine and the peptide containing an aspartic residue.

Physical form

Solution in 50% glycerol containing 50 mM citrate-phosphate buffer, pH 5.0, and BSA.

Other Notes

One unit will hydrolyze 1.0 μmole of ovalbumin glycopeptide per min at pH 5.0 at 37°C.

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362185362300P7367
concentration

≥0.05 unit/mL

concentration

-

concentration

-

concentration

≥300 units/mL, ≥50 units/mL

form

buffered aqueous glycerol solution

form

liquid

form

liquid

form

powder

storage temp.

−20°C

storage temp.

2-8°C

storage temp.

−20°C

storage temp.

2-8°C

Quality Level

200

Quality Level

100

Quality Level

100

Quality Level

200

conjugate

(N-linked)

conjugate

(N-linked)

conjugate

-

conjugate

(N-linked)


Clase de almacenamiento

10 - Combustible liquids

wgk

WGK 1

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