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Merck

C9619

Sigma-Aldrich

CAMK1δ, active, GST tagged human

PRECISIO® Kinase, recombinant, expressed in baculovirus infected Sf9 cells, ≥70% (SDS-PAGE), buffered aqueous glycerol solution

Sinónimos:

CKLiK, CaMKID, RP11-462F151.1

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About This Item

Código UNSPSC:
12352200
NACRES:
NA.32

recombinante

expressed in baculovirus infected Sf9 cells

Nivel de calidad

Línea del producto

PRECISIO® Kinase

Análisis

≥70% (SDS-PAGE)

formulario

buffered aqueous glycerol solution

actividad específica

117-159 nmol/min·mg

mol peso

~68 kDa

Nº de acceso UniProt

Condiciones de envío

dry ice

temp. de almacenamiento

−70°C

Información sobre el gen

human ... CAMK1D(57118)

Acciones bioquímicas o fisiológicas

CAMK1δ or Ca2+/calmodulin-dependent kinase I-like kinase (CKLiK) is activated by Ca2+ and calmodulin and is detected in CD34+-derived neutrophils and eosinophils, as well as in mature peripheral blood granulocytes.CAMK1δ exhibits Ca2+/CaM-dependent activity that is enhanced in vitro by phosphorylation of its Thr180 by CaM-K kinase (CaM-KK)alpha, consistent with detection of CAMK1δ-activating activity in HeLa cells.

Forma física

Supplied in 50 mM Tris-HCl, pH 7.5, with 150 mM NaCl, 0.2 5mM DTT, 0.1 mM EGTA, 0.1 mM EDTA, 0.1 mM PMSF, and 25% glycerol.

Información legal

PRECISIO is a registered trademark of Merck KGaA, Darmstadt, Germany

Código de clase de almacenamiento

10 - Combustible liquids

Clase de riesgo para el agua (WGK)

WGK 1

Punto de inflamabilidad (°F)

Not applicable

Punto de inflamabilidad (°C)

Not applicable

Equipo de protección personal

Eyeshields, Gloves, multi-purpose combination respirator cartridge (US)


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Sandra Verploegen et al.
Blood, 106(3), 1076-1083 (2005-04-21)
Activation of granulocyte effector functions, such as induction of the respiratory burst and migration, are regulated by a variety of relatively ill-defined signaling pathways. Recently, we identified a novel Ca2+/calmodulin-dependent kinase I-like kinase, CKLiK, which exhibits restricted mRNA expression to
Yumi Ishikawa et al.
FEBS letters, 550(1-3), 57-63 (2003-08-26)
In this report, we cloned a novel calmodulin-kinase (CaM-KIdelta) from HeLa cells and characterized its activation mechanism. CaM-KIdelta exhibits Ca(2+)/CaM-dependent activity that is enhanced (approximately 30-fold) in vitro by phosphorylation of its Thr180 by CaM-K kinase (CaM-KK)alpha, consistent with detection

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