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Sigma-Aldrich

Lipase B Candida antarctica immobilized on Immobead 150, recombinant from Aspergillus oryzae

≥1800 U/g

Sinónimos:

Candida lipase, Immobilized lipase, Recombinant lipase

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About This Item

Código UNSPSC:
12352204
NACRES:
NA.54

origen biológico

fungus (Candida antarctica)

recombinante

expressed in Aspergillus oryzae

formulario

beads

actividad específica

≥1800 U/g

técnicas

analytical sample preparation: suitable

color

white to off-white

aplicaciones

life science and biopharma

temp. de almacenamiento

2-8°C

Información sobre el gen

fungus ... LIPB(1170790)

Descripción general

Research area: Cell Signaling

Lipase B from Candida antarctica (CAL-B) is a serine hydrolase, α/β-hydrolase, and is a member of the lipase family. CAL-B is composed of an α/β-hydrolase fold and the active site contains a Ser-His-Asp catalytic triad.

Aplicación

Lipases are used industrially for the resolution of chiral compounds and the transesterification production of biodiesel.

Acciones bioquímicas o fisiológicas

Lipase B from Candida antarctica (CAL-B) acts as a catalyst for producing amines, amides, and alcohols.. It is used as a biocatalyst in research and industry. CAL-B is involved in the hydrolysis of triglycerides. Lipases catalyze the hydrolysis of triacylglycerols into glycerol and free fatty acids.

Definición de unidad

1 U corresponds to the amount of enzyme which liberates 1 μmol butyric acid per minute at pH 7.5 and 40°C (tributyrin, Cat. No. 91010, as substrate)

Código de clase de almacenamiento

11 - Combustible Solids

Clase de riesgo para el agua (WGK)

WGK 3

Punto de inflamabilidad (°F)

Not applicable

Punto de inflamabilidad (°C)

Not applicable

Equipo de protección personal

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)

Certificados de análisis (COA)

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Biotechnological relevance of the lipase A from Candida antarctica
Monteiro RRC, et al.
Catalysis Today, 362, 141-154 (2021)
Interfacial activation of Candida antarctica lipase B: combined evidence from experiment and simulation
Themistoklis Z, et al.
Biochemistry, 54(38), 5969?5979- 5969?5979 (2015)
Karel Pomeisl et al.
Bioorganic & medicinal chemistry, 27(7), 1246-1253 (2019-02-20)
An enzymatic alternative to the chemical synthesis of chiral gem-difluorinated alcohols has been developed. The method is highly effective and stereoselective, feasible at laboratory temperature, avoiding the use of toxic heavy metal catalysts which is an important benefit in medicinal

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