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Diethyl 4-ethyl-1,4-dihydro-2,6-dimethyl-3,5-pyridinedicarboxylate
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Análisis
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mp
106-109 °C (lit.)
cadena SMILES
CCOC(=O)C1=C(C)NC(C)=C(C1CC)C(=O)OCC
Descripción general
Diethyl 4-ethyl-1,4-dihydro-2,6-dimethyl-3,5-pyridinedicarboxylate is an organic building block.
Palabra de señalización
Warning
Frases de peligro
Consejos de prudencia
Clasificaciones de peligro
Eye Irrit. 2 - Skin Irrit. 2 - STOT SE 3
Código de clase de almacenamiento
13 - Non Combustible Solids
Clase de riesgo para el agua (WGK)
WGK 3
Punto de inflamabilidad (°F)
Not applicable
Punto de inflamabilidad (°C)
Not applicable
Equipo de protección personal
dust mask type N95 (US), Eyeshields, Gloves
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Effect of suicide substrate on the metabolism of steroids and xenobiotics and on cytochrome P-450 apoproteins.
Advances in experimental medicine and biology, 197, 243-251 (1986-01-01)
Archives of biochemistry and biophysics, 294(2), 493-503 (1992-05-01)
Suicide inactivation of hepatic cytochrome P450 (P450) enzymes 2C11, 2C6, and 3A1/A2 by 3,5-dicarbethoxy-2,6-dimethyl-4-ethyl-1,4-dihydropyridine (DDEP) in intact rats results in prosthetic heme destruction, albeit by apparently distinct mechanisms. Such heme destruction is now shown to be associated with the loss
Chemical research in toxicology, 7(5), 633-642 (1994-09-01)
The porphyrinogenic agent 3,5-dicarbethoxy-2,6-dimethyl-4-ethyl-1,4-dihydropyridine (DDEP) is known to inactivate hepatic cytochrome P450 (P450) enzymes 2C11, 2C6, and 3A1 [Correia et al. (1987) Arch. Biochem. Biophys. 258, 436-451] by different mechanisms. The inactivation of P450 2C11 and 2C6 appears to be
Archives of biochemistry and biophysics, 338(1), 35-42 (1997-02-01)
The male-specific P450 enzyme CYP 2C11, whose expression is developmentally and hormonally regulated, is the major steroid 16alpha-hydroxylase of the untreated rat liver. The enzyme metabolizes a host of substrates, including mechanism-based inactivators, such as 3,5-dicarbethoxy-2,6-dimethyl-4-ethyl-1,4-dihydropyridine (DDEP) and spironolactone (SPL).
Canadian journal of physiology and pharmacology, 72(4), 397-401 (1994-04-01)
Using progesterone 21-hydroxylase as a selective substrate for P450 2C6 in phenobarbital-treated male rats, and androstenedione and progesterone 6 beta-hydroxylases as well as erythromycin N-demethylase as selective markers for P450 3A1 in dexamethasone-treated female rats, we have shown that these
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