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59747

Sigma-Aldrich

Lactic Dehydrogenase, recombinant

≥90 U/mg

Synonyme(s) :

(S)-Lactate: NAD+ oxidoreductase, L-Lactate Dehydrogenase

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About This Item

Numéro CAS:
9001-60-9
Numéro de classification (Commission des enzymes):
1.1.1.27 (BRENDA, IUBMB)
Numéro CE :
232-617-8
Numéro MDL:
MFCD00131466
Code UNSPSC :
12352204
Nomenclature NACRES :
NA.54
Le tarif et la disponibilité ne sont pas disponibles actuellement.

Produit recombinant

expressed in E. coli

Niveau de qualité

100

Forme

powder

Activité spécifique

≥90 U/mg

Température de stockage

−20°C

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Description générale

LDH (lactic dehydrogenase), a glycolytic enzyme, particularly present in skeletal muscle, heart, liver, kidneys, brain, lungs and red blood cells. It has five isoenzyme forms.[1] LDH possess a tetrameric structure.[2]

Application

Lactic Dehydrogenase, recombinant from E. coli has been used:
  • in lactate dehydrogenase (LDH) and malate dehydrogenase 1 (MDH1)assays and cross-linking assays[3]
  • to prepare assay buffer to measure pyruvate kinase (PYK) by coupled assay[4][5]
  • in in vitro DltC D-alanylation assay[6]

Actions biochimiques/physiologiques

L-lactic dehydrogenase catalyzes the conversion of L-lactate into L-pyruvate while reducing NAD+ to NADH and H+.
Conversion of L-lactate into L-pyruvate is crucial in hypoxic and anaerobic conditions, especially when synthesis of adenosine triphosphate (ATP) by oxidative phosphorylation is interrupted.[2]

Définition de l'unité

One unit corresponds to the amount of enzyme which reduces 1 μmol pyruvate per minute at pH 7.4 and 25°C (NADH as cofactor)

Pictogrammes

Health hazard
GHS08

Mention d'avertissement

Danger

Mentions de danger

H334

Conseils de prudence

P261 - P284 - P501

Classification des risques

Resp. Sens. 1

Code de la classe de stockage

11 - Combustible Solids

Classe de danger pour l'eau (WGK)

WGK 1

Équipement de protection individuelle

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)

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Certificats d'analyse (COA)

Lot/Batch Number
BCCL9892
BCCK5085
BCCH0280
BCCG1380
BCCC3043

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Cardiac, Vascular, and Skeletal Muscle Systems
Haschek and Rousseaux's Handbook of Toxicologic Pathology (2013)
Circulating biomarkers in malignant melanoma
Advances in Clinical Chemistry, 69, 47-89 (2015)
An atypical glycolysis in Clostridium thermocellum
Zhou J, et al.
Applied and Environmental Microbiology, 39, AEM-04037 (2013)
Lifeng Yang et al.
Med (New York, N.Y.), 3(2), 119-136 (2022-04-16)
Ketogenic diet is a potential means of augmenting cancer therapy. Here, we explore ketone body metabolism and its interplay with chemotherapy in pancreatic cancer. Metabolism and therapeutic responses of murine pancreatic cancer were studied using KPC primary tumors and tumor
A partial reconstitution implicates DltD in catalyzing lipoteichoic acid D-alanylation
Wood BM, et al.
The Journal of Biological Chemistry, 293(46), 17985-17996 (2018)
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Questions

1–3 of 3 Questions  

  1. Can you provide more information on the biological source for recombinant LDH 59747? Does the certificate of origin specify whether the recombinant protein is from mice or another source? It seems that the certificate of origin does not offer detailed information to clarify this.

    1 answer

    1. The material is Lactate dehydrogenase from chicken heart, expressed in recombinant microbes.

      Helpful?

  2. I want to know the molecular weight of this protein

    1 answer

    1. This product is a recombinant enzyme from E. coli. The species and tissue of origin is the chicken heart. The molecular weight of this material has not been determined. However, according to Huston et al. 1972, Lactate Dehydrogenase from the bovine heart has a molecular weight of approximately 136,700 daltons.

      Helpful?

  3. What species is Product No. 59747, Lactic Dehydrogenase, recombinant from E. coli?

    1 answer

    1. This product is a recombinant Lactic Dehydrogenase from chicken heart made in E. coli.

      Helpful?

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