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MABN2287

Sigma-Aldrich

Anticorps anti-APP, clone 1D1

clone 1D1, from rat

Synonyme(s) :

Amyloid beta A4 protein, ABPP, APPI, Alzheimer disease amyloid protein, Amyloid precursor protein, Beta-amyloid precursor protein, Cerebral vascular amyloid peptide, CVAP, PreA4, Protease nexin-II, PN-II

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About This Item

Code UNSPSC :
12352203
eCl@ss :
32160702
Nomenclature NACRES :
NA.41

Source biologique

rat

Niveau de qualité

Forme d'anticorps

purified immunoglobulin

Type de produit anticorps

primary antibodies

Clone

1D1, monoclonal

Espèces réactives

human

Technique(s)

ELISA: suitable
flow cytometry: suitable
immunocytochemistry: suitable
immunohistochemistry: suitable (paraffin)
western blot: suitable

Isotype

IgG1κ

Numéro d'accès NCBI

Numéro d'accès UniProt

Conditions d'expédition

ambient

Modification post-traductionnelle de la cible

unmodified

Informations sur le gène

human ... APP(351)

Description générale

La protéine amyloïde bêta A4 (UniProt : P05067 ; également connue sous le nom d'ABPP, APPI, APP, protéine amyloïde de la maladie d'Alzheimer, protéine précurseur de l'amyloïde, protéine précurseur de la bêta-amyloïde, peptide amyloïde vasculaire cérébral, CVAP, Pré-A4, protéase nexine-II, PN-II) est codée par le gène APP (également connu sous le nom de A4, AD1) (n° "Gene ID" : 351) chez l'Homme. APP subit des modifications post-traductionnelles importantes, notamment une glycosylation, une phosphorylation et une sulfatation des tyrosines, ainsi que de nombreux types de traitement protéolytique pour générer des fragments peptidiques. Dans des conditions cellulaires normales, APP est traitée par voie protéolytique par l'alpha-sécrétase ou la bêta-sécrétase pour générer et libérer des peptides APP solubles, S-APP-alpha et S-APP-bêta, et permettre la rétention des fragments C-terminaux correspondants ancrés dans la membrane, C80, C83 et C99. Le traitement ultérieur de C80 et C83 par la gamma-sécrétase conduit à des peptides P3. Dans la maladie d'Alzheimer, le traitement de C99 génère l'amyloïde-bêta 40 (Abeta40) et l'amyloïde-bêta 42 (Abeta42) qui forment des plaques amyloïdes. Les peptides bêta-amyloïdes sont des chélateurs de métaux lipophiles ayant une activité de réduction des métaux. Ils se lient aux métaux transitoires tels que le cuivre, le zinc et le fer. APP peut également être clivé par des caspases pendant l'apoptose neuronale. Le clivage au niveau de l'Asp-739 par la caspase-6, -8 ou -9 entraîne la production du peptide C31 neurotoxique et une augmentation de la production de peptides bêta-amyloïdes. En plus de son rôle évident dans la maladie d'Alzheimer, le rôle d'APP dans la formation et la réparation synaptiques est le plus étayé. Son expression augmente pendant la différenciation neuronale et après une lésion neurale. Le clone 1D1 se lie à l'extrémité N-terminale de l'APP et détecte à la fois la forme complète soluble et la forme sécrétée de la protéine humaine hAPP et peut également détecter l'expression de l'APP transgénique dans des modèles animaux d'APP transgénique.

Spécificité

Le clone 1D1 détecte spécifiquement la protéine précurseur de l'amyloïde humaine (APP) et ne présente pas de réactivité avec d'autres espèces. Il cible un épitope dans la région de l'ectodomaine de l'APP et ne réagit pas avec le peptide bêta A.

Immunogène

Région de l'ectodomaine de l'isoforme neuronale de hAPP695 humaine recombinante marquée par StrepII et exempte du domaine KPI.

Application

Catégorie de recherche
Neurosciences
L'anticorps anti-APP, clone 1D1, n° cat. MABN2287, est un anticorps monoclonal de rat hautement spécifique qui cible la protéine amyloïde bêta A4 et a été testé pour une utilisation en ELISA, cytométrie en flux, immunocytochimie, immunohistochimie (paraffine) et western blot.
Remarque : Pour les applications en western blot, il est fortement recommandé d'utiliser des membranes de nitrocellulose, et les échantillons doivent être bouillis dans un tampon Laemmli non réducteur. Veuillez noter que le clone 1D1 reconnaît APP uniquement dans sa forme repliée quasi native.

Analyse par immunoprécipitation : Un lot représentatif a permis de détecter APP dans des applications d'immunoprécipitation (Hofling, C., et. al. (2016). Aging Cell. 15(5):953-63).

Analyse par western blot : Un lot représentatif a permis de détecter APP dans des cellules HEK293T WT, mais pas dans des cellules où APP a été inactivée par knockdown (avec la permission du Dr. med. Peer-Hendrik Kuhn, Ph.D., Institut fur Allgemeine Pathologie und Pathologische Anatomie, Technische Universität München, Munich, Allemagne).

Analyse par immunocytochimie : Une dilution 1/250 d'un lot représentatif a permis de détecter APP dans la lignée cellulaire HEK293.
Analyse par immunocytochimie : Un lot représentatif a permis de détecter APP dans des applications d'immunocytochimie (Hofling, C., et. al. (2016). Aging Cell. 15(5):953-63).

Analyse par immunocytochimie : Une dilution 1/10 d'un lot représentatif a permis de détecter APP dans des cellules HEK293T, mais pas dans des cellules ayant reçu par transduction à l'aide d'un vecteur lentiviral un ARNsh-1 ou un ARNsh-2 contre l'APP, chacun co-exprimant la protéine rapporteur GFP (avec la permission du Dr. med. Peer-Hendrik Kuhn, Ph.D., Institut fur Allgemeine Pathologie und Pathologische Anatomie, Technische Universität München, Munich, Allemagne).

Analyse par immunohistochimie : Un lot représentatif a permis de détecter APP dans des applications d'immunohistochimie (Hofling, C., et. al. (2016). Aging Cell. 15(5):953-63).

Analyse par immunohistochimie : Une dilution 1/50 d'un lot représentatif a permis de détecter APP dans les tissus du cortex cérébral humain et dans les tissus cérébraux humains atteints de la maladie d'Alzheimer.
Analyse par ELISA : Un lot représentatif a permis de détecter APP dans des applications ELISA (Hofling, C., et. al. (2016). Aging Cell. 15(5):953-63).

Analyse par western blot : Un lot représentatif a permis de détecter APP dans des applications en western blot (Hofling, C., et. al. (2016). Aging Cell. 15(5):953-63).

Analyse par cytométrie en flux : Un lot représentatif a permis de détecter APP dans des applications de cytométrie en flux (Hofling, C., et. al. (2016). Aging Cell. 15(5):953-63).

Qualité

Évaluée par western blot sur des lysats de cellules HEK293.

Analyse par western blot : 1 µg/mL de cet anticorps a permis de détecter APP dans 10 µg de lysat de cellules HEK293.

Description de la cible

Env. 100 kDa (taille observée) ; 86,94 kDa (taille calculée). Des bandes non caractérisées peuvent être observées dans certains lysats.

Forme physique

Anticorps monoclonal de rat IgG1 purifié, dans un tampon contenant 0,1 M de Tris-glycine (pH 7,4), 150 mM de NaCl et 0,05 % d'azide de sodium.
Format : Purifié
Purifié sur protéine G

Stockage et stabilité

Stable entre 2 et 8 °C pendant 1 an à compter de la date de réception.

Autres remarques

Concentration : Veuillez vous référer à la fiche technique spécifique du lot.

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Code de la classe de stockage

12 - Non Combustible Liquids

Classe de danger pour l'eau (WGK)

WGK 1

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Andrew Octavian Sasmita et al.
Nature neuroscience, 27(9), 1668-1674 (2024-08-06)
Amyloid-β (Aβ) is thought to be neuronally derived in Alzheimer's disease (AD). However, transcripts of amyloid precursor protein (APP) and amyloidogenic enzymes are equally abundant in oligodendrocytes (OLs). By cell-type-specific deletion of Bace1 in a humanized knock-in AD model, APPNLGF

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