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20-133-M

Sigma-Aldrich

PKC Lipid Activator

Synonyme(s) :

PKC activator, Protein kinase C activator

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About This Item

Code UNSPSC :
41116012
eCl@ss :
32160405
Nomenclature NACRES :
NA.41

Forme

liquid

Niveau de qualité

Fabricant/nom de marque

Upstate®

Technique(s)

activity assay: suitable (kinase)

Numéro d'accès NCBI

Numéro d'accès UniProt

Informations sur le gène

human ... PRKCA(5578)

Description générale

Protein kinase C (PKC) belongs to a family of serine/ threonine kinases. It comprises a regulatory domain at the N-terminus and a catalytic domain at the C-terminus. The regions are divided into conserved regions (C1–C4) and regions that differ between isoforms (V1–V5). PKC has a common pseudosubstrate domain in the regulatory region.

Application

For use in kinase assays.
Research Category
All

Actions biochimiques/physiologiques

Protein kinase C (PKC) is activated by diacylglycerol (DAG) and acts as an intracellular receptor of tumor-promoting phorbol esters. It regulates several cell functions and signal transduction pathways through cell migration and polarity, differentiation, proliferation, and cell death. PKC is part of a large group of phospholipid-dependent enzymes, which catalyze the covalent transfer of phosphate from ATP to serine and threonine residues of proteins.

Forme physique

20mM MOPS, pH 7.2, 25mM β-glycerolphosphate, 1mM sodium orthovanadate, 1mM dithiothreitol, 1mM CaCl2.

Stockage et stabilité

1 year at -20°C

Informations légales

UPSTATE is a registered trademark of Merck KGaA, Darmstadt, Germany

Clause de non-responsabilité

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Code de la classe de stockage

12 - Non Combustible Liquids

Classe de danger pour l'eau (WGK)

WGK 2

Point d'éclair (°F)

Not applicable

Point d'éclair (°C)

Not applicable


Certificats d'analyse (COA)

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D Breitkreutz et al.
Journal of cancer research and clinical oncology, 133(11), 793-808 (2007-07-31)
The protein kinase C (PKC) family represents a large group of phospholipid dependent enzymes catalyzing the covalent transfer of phosphate from ATP to serine and threonine residues of proteins. Phosphorylation of the substrate proteins induces a conformational change resulting in

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