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Merck

SAB2101111

Sigma-Aldrich

Anti-HTRA4 antibody produced in rabbit

affinity isolated antibody

Synonym(e):

Anti-FLJ90724, Anti-HtrA serine peptidase 4

Anmeldenzur Ansicht organisationsspezifischer und vertraglich vereinbarter Preise


About This Item

UNSPSC-Code:
12352203
NACRES:
NA.41

Biologische Quelle

rabbit

Qualitätsniveau

Konjugat

unconjugated

Antikörperform

affinity isolated antibody

Antikörper-Produkttyp

primary antibodies

Klon

polyclonal

Form

buffered aqueous solution

Mol-Gew.

51 kDa

Speziesreaktivität

human

Konzentration

0.5 mg - 1 mg/mL

Methode(n)

western blot: suitable

UniProt-Hinterlegungsnummer

Versandbedingung

wet ice

Lagertemp.

−20°C

Angaben zum Gen

human ... HTRA4(203100)

Immunogen

Synthetic peptide directed towards the middle region of human HTRA4

Biochem./physiol. Wirkung

HTRA4 is a member of the HtrA family of proteases. The protein contains a putative signal peptide, an insulin growth factor binding domain, a Kazal protease inhibitor domain, a conserved trypsin domain and a PDZ domain. Based on studies on other related family members, this enzyme may function as a secreted oligomeric chaperone protease to degrade misfolded secretory proteins. Other human HtrA proteins have been implicated in arthritis, tumor suppression, unfolded stress response, apoptosis, and aging.

Sequenz

Synthetic peptide located within the following region: LKMHYPDFPDVSSGVYVCKVVEGTAAQSSGLRDHDVIVNINGKPITTTTD

Physikalische Form

Purified antibody supplied in 1x PBS buffer with 0.09% (w/v) sodium azide and 2% sucrose.

Haftungsausschluss

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Lagerklassenschlüssel

10 - Combustible liquids

WGK

WGK 3

Flammpunkt (°F)

Not applicable

Flammpunkt (°C)

Not applicable


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Theresa M Russell et al.
Molecular microbiology, 90(2), 228-240 (2013-05-29)
Connective tissues are the most common area of colonization for the Lyme disease spirochaete Borrelia burgdorferi. Colonization is aided by the interaction between numerous bacterial adhesins with components of the extracellular matrix (ECM). Here we describe a novel interaction between

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